Неорганические вещества клетки
Лекции.ИНФО


Неорганические вещества клетки

Вода

Вода — самое распространенное в живых организмах неорганическое соединение. Ее содержание колеблется в широких пределах: в клетках эмали зубов вода составляет по массе около 10%, а в клетках развивающегося зародыша — более 90%.

Без воды жизнь невозможна. Она не только обязательный компонент живых клеток, но и среда обитания организмов. Биологическое значение воды основано на ее химических и физических свойствах.

Физические и химические свойства воды

Химические и физические свойства воды необычны. Они объясняются, прежде всего, малыми размерами молекул воды, их полярностью и способностью соединяться друг с другом водородными связями.

В молекуле воды один атом кислорода ковалентно связан с двумя атомами водорода. Молекула полярна: кислородный атом несет частичный отрицательный заряд, а два водородных — частично положительные заряды. Это делает молекулу воды диполем. Поэтому при взаимодействии молекул воды друг с другом между ними устанавливаются водородные связи. Они слабее ковалентной, но, поскольку каждая молекула воды способна образовывать 4 водородные связи, они существенно влияют на физические свойства воды. Большая теплоемкость, теплота плавления и теплота парообразования объясняются тем, что большая часть поглощаемого водой тепла расходуется на разрыв водородных связей между ее молекулами. Вода обладает высокой теплопроводностью. Вода практически не сжимается, прозрачна в видимом участке спектра. Наконец, вода — единственное вещество, плотность которого в жидком состоянии больше, чем в твердом.

Биологическое значение воды

Физические и химические свойства делают ее уникальной жидкостью и определяют ее биологическое значение.

© Вода — хороший растворитель ионных (полярных) соединений, а также некоторых не ионных, в молекуле которых присутствуют заряженные (полярные) группы. Если энергия притяжения молекул воды к молекулам какого-либо вещества больше, чем энергия притяжения между молекулами вещества, то молекулы гидратируются и вещество растворяется (рис. 256). По отношению к воде различают:

¨ гидрофильные вещества — вещества, хорошо растворимые в воде;

¨ гидрофобные вещества — вещества, практически нерастворимые в воде.

 

 

  Рис 254. Свойства молекулы воды:   1 — когезия молекул воды; 2 — гидратация катиона; 3 — гидратация аниона.
Большинство биохимических реакций может идти только в водном растворе; многие вещества поступают в клетку и выводятся из нее в водном растворе.

© Большая теплоемкость и теплопроводность воды препятствуют возникновению "горячих точек" в организме, так как способствуют равномерному распределению тепла в клетке.

© Благодаря большой теплоте испарения воды, происходит охлаждение организма.

© Плотность льда меньше плотности воды. Поэтому при замерзании водоемов подо льдом остается жизненное пространство для водных организмов.

© Благодаря силам адгезии[7] и когезии[8], вода обладает свойством капиллярности, то есть способности подниматься по капиллярам (один из факторов, обеспечивающих движение воды в сосудах растений) (рис. 254).

© Вода является непосредственным участником многих химических реакций (гиролитическое расщепление белков, углеводов, жиров и др.).

© Несжимаемость воды определяет напряженное состояние клеточных стенок (тургор), а также выполняет опорную функцию (гидростатический скелет, например, у круглых червей).

Минеральные вещества

Минеральные вещества клетки в основном представлены солями, которые диссоциируют на анионы и катионы, некоторые — в неионизированной форме в микродозах (Fe, Mg, Cu, Co, Ni и др.)

Для процессов жизнедеятельности клетки наиболее важны катионы Na+, Ca2+, Mg2+, анионы HPO42-, Cl-, HCO3-. Концентрации ионов в клетке и среде ее обитания, как правило, различны. Например, во внешней среде (плазме крови, морской воде) K+ всегда меньше, а Na+ всегда больше, чем в клетке. Существует ряд механизмов, позволяющих клетке поддерживать определенное соотношение ионов в протопласте и внешней среде.

Различные ионы принимают участие во многих процессах жизнедеятельности клетки:

© катионы К+, Na+, Ca2+ обеспечивают раздражимость живых организмов;

© катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+ и др. необходимы для нормального функционирования многих ферментов;

© образование углеводов в процессе фотосинтеза невозможно без Mg2+ (составная часть хлорофилла);

© слабощелочная реакция содержимого клетки поддерживается анионами слабых кислот (НСО3-, НРО4-) и слабыми кислотами (Н2СО3);

© От концентрации солей внутри клетки зависят ее буферные свойства. Буферностью называют способность клетки поддерживать слабощелочную реакцию своего содержимого на постоянном уровне. Внутри клетки буферность обеспечивается главным образом анионами H2PO4- и НРО42-. Во внеклеточной жидкости и в крови роль буфера играют Н2СО3- и НСО32-.

 

Фосфатная буферная система:

Низкий pH Высокий pH

НРО42- + Н+ ←―――――――→H2PO4-

Гидрофосфат — ион Дигидрофосфат — ион

 

Бикарбонатная буферная система:

Низкий pH Высокий pH

НСО3- + Н+ ←―――――――→H2СO3

Гидрокарбонат — ион Угольная кислота

 

Некоторые неорганические вещества содержатся в клетке не только в растворенном, но и в твердом состоянии. Например, Са и Р содержатся в костной ткани, в раковинах моллюсков в виде двойных углекислых и фосфорнокислых солей.

Органические вещества

Органические соединения составляют в среднем 20–30 % массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры — белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды, а также жиры и ряд низкомолекулярных органических веществ — аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т.д. Различные типы клеток содержат разное количество органических соединений. Так, растительные клетки богаты углеводами, а животные — белками (40–50 % в животной, 20–35 % в растительной). Каждая из групп органических веществ в клетках любого типа выполняет сходные функции.

Белки


Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки, или протеины (от греч. протос — первый, главный), — высокомолекулярные органические вещества, характеризующиеся строго определенным элементарным составом и распадающиеся при гидролизе до аминокислот.

В состав белков входят (в %): углерод — 50-55, водород -6,5-7,3, азот — 15-18, кислород — 21-24, сера — до 2,4 и зола — до 5,5. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина — 152000, миозина (одного из белков мышц) — 500000. Один из белков — глобулин молока — имеет молекулярную массу 42000. Его формула С1864Н3012О576N468S21. Существуют белки, молекулярная масса которых в 10 и даже в 100 раз больше. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки являются полимерами, то есть состоят из нескольких структурных единиц — мономеров. Белки представляют собой непериодичные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26. Причем 6 из них являются нестандартными. Они образуются в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков можно считать лишь 20 аминокислот.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают:

© заменимые аминокислоты — десять аминокислот, синтезируемых в организме;

© незаменимые аминокислоты — аминокислоты, которые в организме не синтезируются.

Растения способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, а животные же — лишь половину. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают:

© полноценными, если содержат весь набор аминокислот;

© неполноценными, если какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют.

Основная масса аминокислот, входящих в состав молекулы белка, яв-

  Рис. 255. Общая формула аминокислот.
ляется a-аминокислотами[9]. Общая формула аминокислот приведена на рисунке. Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу (-СООН) и одну аминогруппу (-NH2). Остальная часть молекулы представлена R-группой (рис. 255).

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:

© нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;

© основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы;

© кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Свойства аминокислот зависят не столько от количества аминогрупп и карбоксильных групп, сколько от их радикалов. Радикалы могут быть простыми и сложными, небольшими по размерам и громоздкими, гидрофильными и гидрофобными, химически инертными и высокоактивными, полярными и неполярными, заряженными положительно и отрицательно и т.д. Особенности радикалов, их число и расположение оказывают существенное влияние на структуру, химические и физические свойства полипептидов.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

Пептиды

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот[10], соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот (рис. 256). При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пепти-

 

 

  Рис. 256. Образование дипептида.
да, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

В широком смысле пептиды и белки — одно и то же. В более узком

— пептидами называют олигопептиды, содержащие до 10 остатков аминокислот, белками же называют полипептиды, состоящие из более чем 10 остатков.

Структура белковой молекулы

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул. Кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме — в виде цепочки. Поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Образование компактных конформаций возможно благодаря возникновению внутримолекулярных и межмолекулярных связей (прежде всего водородных), возникающих между различными группировками аминокислотных остатков полипептидных цепей, а также в результате гидрофобных взаимодействий между неполярными радикалами. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков (рис. 257).

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

 

 

  Рис. 257. Структура белковой молекулы:   1 — первичная; 2 — вторичная; 3 — третичная; 4 — четвертичная структуры.
В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных комбинацией. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

  Рис. 258. Водородные связи.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Вторичная структура

Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

Вторичной структурой называют упорядоченное свертывание полипептидной цепи. Основным вариантом вторичной структуры является a-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между

карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали (рис. 258). Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

Третичная структура

Большинство полипептидных цепей приобретает вид компактной глобулы. Третичная структура — это способ укладки полипептидных цепей глобулярных белков, возникающий в результате образования изгибов, приводящих к наложению одних участков спирали на другие, и определенных взаимодействий между этими участками. При образовании третичной структуры происходит сшивание участков в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков.

  Рис. 259. Связи, стабилизирующие третичную структуру:   А — водородные, Б — ионные, В — дисульфидные.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия, так как во многих белках приблизительно половина аминокислотных остатков имеет гидрофобные боковые цепи (рис. 259). Поэтому в водных растворах эти цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется ди-

сульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого белка.

Четвертичная структура

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. В одних белках субъединицы одинаковы или имеют сходное строение, в других различны. Однако они всегда образуют единое целое и располагаются в молекуле симметрично.

Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя a-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя b-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Классификация белков

Обычно белки классифицируют по отдельно взятым признакам.

По химическому составу различают:

© простые — белки, состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин);

© сложные — белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую — простетическую группу, которая может быть представлена ионами металлов (металлопротеины — гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

По форме молекулы различают:

© Глобулярные — белки, имеющие сферическую форму — форму компактной глобулы (инсулин, белки крови, ферменты). Для них наиболее важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных водных растворах кислот, оснований и солей.

© Фибриллярные — белки, имеющие вытянутую форму молекул, обычно собранных в пучки, образующие волокна (кератин ногтей, волос, перьев, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Для них наиболее важна вторичная структура. Нерастворимы в воде. Отличаются большой механической прочностью.

Денатурация и ренатурация белков

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией (рис. 260). Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

 

 

 
 
  Рис. 260. Денатурация и ренатурация белка:   1 — молекула белка третичной структуры; 2 — денатурированный белок; 3 — восстановление третичной структуры в процессе ренатурации.

 


Денатурация может быть:

© Обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.

© Необратимой, если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц.

Если белок подвергся обратимой денатурации, то при восстановлении нормальных условий среды он способен полностью восстановить свою структуру и, соответственно, свои свойства и функции. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Функции белков

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Строительная (структурная) функция

Одна из важнейших — строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции. Они влияют на активность ферментов, тем самым, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессах роста, размножения и т.д. Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез этих белков, называемых иммуноглобулинами, происходит в лимфоцитах. Причем, практически на любой антиген, с которым клетка и организм никогда не встречались, лимфоциты способны синтезировать антитела. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Двигательная функция

Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Сигнальная функция

Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Запасающая функция

Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

Энергетическая функция

Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.

Каталитическая функция

Одна из важнейших функций белков. В состав клеток входит большое количество веществ, химически мало активных. Тем не менее, все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов — ферментов — веществ белковой природы.

Общая характеристика ферментов

Как отмечалось ранее, большинство химических реакций в организме протекает с участием катализаторов — ферментов. Ферменты[11] — специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов.

Сходство ферментов и неорганических катализаторов заключается в том, что они:

© снижают энергию активации[12];

© не изменяют направления реакции, а лишь изменяют скорость ее протекания;

© в катализируемой реакции всегда затрачивается меньше энергии, чем в некатализируемой.

Но, поскольку ферменты являются белками, это придает им особые свойства:

© если неорганический катализатор может использоваться в разных типах реакций, то ферменты катализируют только одну реакцию или один вид реакции;

© большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении;

© скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н202.

Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой, например каталаза (М=252000).

Строение ферментов

Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения молекул можно разделить на две группы:

©
  Рис. 261. Строение фермента:   1 — первичная структура молекулы ферментного белка (черным цветом обозначены аминокислоты, входящие в состав активного центра фермента); 2 — схематическое изображение фермент-субстратного комплекса.
однокомпонентные — простые белки;

© двухкомпонентные — сложные белки.

У двухкомпонентных ферментов, помимо белковой части, имеется добавочная группа небелковой природы — кофактор, например многие витамины.

В молекуле ферментов выделяют особую часть, представляющую собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы. Ее называют активным центром фермента. Именно эта часть фермента вступает в контакт с субстратом. Поскольку аминокислотные остатки, образующие каталитический центр, расположены в различных участках полипептидной цепи, он возникает только тогда, когда белковая молекула приобретает характерную для нее третич-

ную структуру (рис. 261). Если под влиянием каких-либо факторов происходит изменение третичной структуры фермента, то, как правило, это приводит к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности.

Свойства ферментов

Ферменты как биологические катализаторы белковой природы обладают рядом важных свойств:

© все ферменты — глобулярные белки;

© ферменты обладают строгой специфичностью, каждый фермент катализирует только одну реакцию (или тип реакции);

© высокая активность, обеспечивающая протекание ферментативных реакций с большой скоростью;

© активность ферментов зависит от условий, в которых протекает реакция.

Механизм действия ферментов

Ферментативные реакции протекают в несколько этапов:

© На первом этапе происходит образование фермент-субстратного комплекса за счет возникновения связей субстратного центра фермента с субстратом (или субстратами).

 

 

  Рис. 262. Соответствие фермента и субстрата: 1 — гипотеза "ключа и замка"; 2 — гипотеза "руки и перчатки".
Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", который подходит к "замку" — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу,

по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой "руки и перчатки" (гипотезой индуцированного соответствия) (рис. 262).

© На следующем этапе происходит сама химическая реакция и образуется продукт (продукты) этой реакции.

© На конечном этапе фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.


Поскольку все ферменты являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях:

© Большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает.

© Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

 

Фермент Характер катализируемой реакции рН
Пепсин Гидролиз белка 1,5-2,5
Липаза Гидролиз жиров 4,7-5,0

 

Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

© При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

© Так же на скорость реакции влияет увеличение концентрации фермента, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Углеводы

Углеводы, или сахариды, — органические вещества, в состав которых входит углерод, кислород, водород. Углеводы составляют около 1% массы сухого вещества в животных клетках, а в клетках печени и мышц — до 5%. Наиболее богаты углеводами растительные клетки (до 90% сухой массы). Химический состав углеводов характеризуется их общей формулой Сm(Н2О)n, где m≥n. Количество атомов водорода в молекулах углеводов, как правило, в два раза больше атомов кислорода (то есть как в молекуле воды). Отсюда и название — углеводы.

Различают две группы углеводов:

© простые сахара;

© сложные сахара, образованные остатками простых сахаров.

Простые углеводы

Простые углеводы называют моносахаридами, так как они не гидролизуются. Общая формула простых сахаров — (СН2О)n, где n ≥ 3.В зависимости от числа атомов углерода в молекуле моносахаридов различают: триозы (3С), тетрозы (4С), пентозы (5С), гексозы (6С), гептозы (7С). В природе наиболее широко распространены пентозы и гексозы.

Свойства моносахаридов

© Низкая молекулярная масса;

© сладкий вкус;

© легко растворяются в воде;

© кристаллизуются;

© относятся к редуцирующим (восстанавливающим) сахарам.

Важнейшие моносахариды: из пентоз — дезоксирибоза и рибоза, входящие в состав ДНК, РНК и АТФ; из гексоз наиболее распространены глюкоза, фруктоза и галактоза (общая формула С6Н12О6).

Молекулы моносахаридов могут иметь вид прямолинейных цепочек или циклических структур (рис. 263). Для пентоз и гексоз — наиболее характерна именно циклическая структура, линейные молекулы встречаются очень редко. Молекулы дисахаридов и полисахаридов также образованы

 

 

  Рис. 263. Линейная и циклическая структура молекулы глюкозы.
циклическими формами моносахаридов.

Моносахариды могут быть представлены в форме a- и b-изомеров (рис. 264). Гидроксильная группа при первом атоме углерода может располагаться как под плоскостью цикла (a-изомер), так и над ней (b-изомер). a- и b-изомеры играют важную роль, например, в образовании крахмала и целлюлозы.

 
 
  Рис. 264. Изомеры глюкозы:   1 — a-изомер; 2 — b-изомер.    

 

Наиболее важные моносахариды

 

 

Рибоза и дезоксирибоза

 

  Рис. 265. Пентозы:   1 — рибоза; 2 — дезоксирибоза.
Моносахариды группы пентоз (рис. 265). Входят в состав мономеров нуклеиновых кислот, некоторых коферментов, АМФ, АДФ, АТФ. Дезоксирибоза (С5Н10О4) отличается от рибозы (С5Н10О5) тем, что при втором атоме углерода имеет атом водорода, а не гидроксильную группу как у рибозы.

Глюкоза (виноградный сахар)

Одна из наиболее распространенных гексоз. В свободном виде встречается и у растений, и у животных. Глюкоза — это первичный источник энергии для клеток. Входит в состав важнейших ди- и полисахаридов. Обязательный компонент крови. Снижение ее количества приводит к немедленному нарушению жизнедеятельности нервных и мышечных клеток. Находясь в клетках, регулирует осмотическое давление.

Фруктоза

Широко распространена в природе. В свободном виде встречается в плодах. Особенно много ее в меде, фруктах. Значительно слаще глюкозы и других сахаров. Входит в состав олиго- и полисахаридов, участвует в поддержании тургора растительных клеток. Поскольку метаболизм фруктозы не регулируется инсулином, имеет важное значение при питании больных сахарным диабетом.

Галактоза

Пространственный изомер глюкозы. Входит в состав олигосахаридов, растительных и бактериальных полисахаридов. Вместе с глюкозой образуют важнейший дисахарид молока — лактозу, называемую молочным сахаром. Легко превращается в глюкозу.

Сложные углеводы

Сложными называют углеводы, молекулы которых при гидролизе распадаются с образованием простых углеводов. Их состав выражается общей формулой Сm(H2O)n, где m>n.

Среди сложных углеводов различают олигосахариды и полисахариды.

Олигосахариды

Олигосахаридами называют сахароподобные сложные углеводы, содержащие от 2 до 10 моносахаридных остатков.

В зависимости от количества остатков моносахаридов, входящих в молекулы олигосахаридов, различают дисахариды, трисахариды, тетрасахариды и т.д. Наиболее широко распространены в природе дисахариды.

Свойства олигосахаридов

 

 

© Сравнительно невысокая (несколько сотен) молекулярная масса;

© хорошая растворимость в воде;

© легко кристаллизуются;

© обладают, как правило, сладким вкусом;

© могут быть как редуцирующими, так и нередуцирующими.

Дисахариды

Дисахариды — олигосахариды, молекулы которых образованы двумя остатками моносахаридов. Встречаются в природе в свободном виде или в составе полисахаридов.









Читайте также:

Последнее изменение этой страницы: 2016-03-16; Просмотров: 409;


lektsia.info 2017 год. Все права принадлежат их авторам! Главная