Переваривание белков. Всасывание аминокислот. Азотистый баланс. Биологическая ценность пищевых белков и нормы белков в питании.
Лекции.ИНФО


Переваривание белков. Всасывание аминокислот. Азотистый баланс. Биологическая ценность пищевых белков и нормы белков в питании.



 

Переваривание белков - основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нём начинается переваривание белка. Существенную роль в этом процессе играет соляная кислота. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистаминаи группы белковых гормонов -гастриновкоторые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента - пепсиногена.

Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина.

Всасывание аминокислот - Всасывания аминокислот происходит главным образом в тонком кишечнике. Механизм всасывания аминокислот представляет собой сложный биологический процесс, в котором сочетаются фильтрация, осмос, диффузия и активная всасывающая действие ворсинок. Однако главным является трансмембранный транспорт с помощью специальных белков-переносчиков, который требует затрат энергии. Это активный транспорт, который осуществляется против градиента концентрации аминокислот. Для осуществления этого транспорта используется энергия метаболических процессов, преимущественно резервированная в АТФ. Установлено наличие пяти или более специфических транспортных систем, каждая из которых функционирует при транспорте определенной группы близких по строению аминокислот: 1) нейтральных алифатических аминокислот, 2) циклических аминокислот, 3) основных аминокислот, 4) кислых аминокислот и 5) пролина.

Азотистый баланс – на долю аминокислот ( в составе белков и свободных) приходится более 95% всего азота организма. Поэтому об общем состоянии аминокислотного и белкового обмена можно судить по азотистому балансу, т.е.разнице между количеством азота поступающего с пищей и количеством выделяемого азота (главным образом в составе мочевины). У взрослого человека при нормальном питании азота поступает столько же сколько и выводится – азотистое равновесие. В период роста и восстановлении после заболевания азота выводится меньше чем поступает – положительный азотистый баланс. При старении, голодании и в течении истощающих заболеваний азота выводится больше чем поступает – отрицательный азотистый баланс.

 

9.Трансаминирование аминокислот: химизм, значение, характеристика трансаминаз.

 

Трансаминирование аминокислот – является первым этапом и основным путём метаболизма аминокислот. Реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Универсальны для всех живых организмов. Трансаминирование катализируют ферменты – трансаминазы. Для каждой пары аминокислоты и кетокислоты существуют свой фермент. Аспартатаминотрансфераза и аланинаминотрансфераза являются основными трансаминазами. Коферментом трансаминаз является пиридоксальфосфат – производное витамина Б6. Пиридоксальфосфат функционирует как переносчик аминогруппы в активном центре трансаминаз. Трансаминазы обеспечивают обратимые превращения альдегидной формы пиридоксальфосфата, который является акцептором аминогруппы от аминокислоты, а анимированной формы пиридооксаминфосфата, являющейся донором аминогруппы для α-кетокислоты. Ферменты содержатся в цитозоле и митохондриях клеток. Реакции трансаминирования обратимы. Трансаминирование происходит при катаболизме и анаболизме аминокислот и являются пунктом переключения метаболических превращений. Происходит перераспределение аминогрупп и синтез заменимых аминокислот.

 

 

Дезаминировнаие аминокислот: химизм, характеристика ферментов, значение.

 

Дезаминирование – процесс удаления аминогруппы из аминокислот и выделение её в виде аммиака. Углеродный скелен аминокислоты превращается в кетокислоту. Трансаминирование и дезаминирование протекают в клетке одновременно и часто ключевой молекулой является глутамат. Известно 4 основных типа дезаминирования: восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное. Первые три типа характерны для ряда микроорганизмов и иногда у растений. Для большинства животных, растений, и аэробных микроорганизмов – окислительное.

Окислительное дезаминирование – состоит в выделении аммиака, который используется в синтезе мочевины и образовании α-кетокислот для различных метаболических процессов: глюконеогенеза, синтеза жирных кислот, заменимых аминокислот и окисления углекислоты и воды с образованием энергии. 1. У животных и человека процесс локализован в пероксисомах клеток, главным образом печени и почек. 2. Реакции дезаминирования катализируются ферментами L и D оксидазами. 3. L и D оксидазы являются флавопротеинами с паростетическими группами ФМН и ФАД. 4. L аминокислоты активны при ph10 и при физиологических значениях ph 7.4 их активность в 10 раз меньше. 5. В тканях при физиологических значениях ph активны оксидазы D-аминокислот. Их роль не понятна (1. для обезвреживания аминокислот случайно проникших во внутреннюю среду организма с микроорганизмами; 2.при развитии опухолей возможно появление D-аминокислот в тканях, а следовательно появление аномальных белков после включения в первичную структуру синтезируемых белков).

 

Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов, их роль в регуляции метаболизма и функций, обезвреживание.

Декарбоксилирование аминокислот – отщепление карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 катализируется декарбоксилазами, кофактором которых является пиридоксальфосфат. Среди различных типов декарбоксилирования аминокислот для организма человека и животных наибольшее значение имеет α-декарбоксилирование, т.е.отщепление карбоксильной группы при α-углеродном атоме. В результате декарбоксилирования образуются биогенные амины, они обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью.

Биогенные амины: 1 – 5-гидрокситриптамин (серотонин) – сосудосуживающее действие, регулирует ряд центральных вегетативных функций, является медиатором ЦНС, повышает неспецифическую резистентность организма. 2 – синтез катехоламинов (дофамин, норадренолин, адреналин) – дофамин является предшественником медиатора симпатической нервной системы (норадреналин) и гормона мозгового вещества надпочечников (адреналин) – обеспечивают регуляцию функций сердечно-сосудистой системы, быструю реакцию метаболизма на действие стрессорных агентов. Мало дофамина – болезнь Паркинсона, повышенная продукция – может быть связана с психическими заболеваниями (например шизофрения). 3 – гистамин – расширяет кровеносные сосуды, обладает провоспалительным действием, стимулирует секрецию HCI, участвует в иммунологических реакциях, является медиатором боли. 4 – глутамат-декарбоксилаза катализирует образование γ-аминомасляной кислоты ( ГАМК) из глутаминовой кислоты в сером веществе коры головного мозга. ГАМК – является медиатором, вызывающим торможение ЦНС.

5 – орнетиндекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование орнитина с образованием путресцина: орнитин – путресцин – спермидин – спермин. Они участвуют в пролиферации клеток на уровне регуляции синтеза полимерных молекул (нуклеиновые кислоты, белки).

Обезвреживание биогенных аминов – в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путём окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Дезаминирование тирамина, норадреналина, адреналина, алифатических моноаминов катализируют – моноаминооксидазы (МАО), окисление гистамина и алифатических диаминов с короткой цепью углеродных атомов (путресцин, кадаверин) катализируют – диаминооксидазы (ДАО)

 









Читайте также:

Последнее изменение этой страницы: 2016-03-25; Просмотров: 72;


lektsia.info 2017 год. Все права принадлежат их авторам! Главная