Хромопротеины
Posted By Автор не известен On In Ж | No CommentsХромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка
и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают
гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо),
маг-нийпорфирины и флавопротеины (содержат производные
изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных
биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных
процессах жизнедеятельности, как фо-тосинтез, дыхание клеток и
целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода,
окислительно-восстанови-тельные реакции, свето-и цветовосприятие и
др. Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль в
процессах жизнедеятельности. Например, подавление дыхательной
функции гемоглобина путем введения оксида углерода (СО) либо
утили-зации (потребление) кислорода в тканях путем введения
синильной кислоты или ее солей (цианидов), ингибирующих ферментные
системы клеточного дыхания, моментально приводит к смерти
организма. Хромопротеины являются непременными и активными
участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной
энергии в зеленых растениях и утилизации ее до превращений в
организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с
белком обеспечивает фо-тосинтетическую активность растений,
катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород
(поглоще-нием солнечной энергии). ГЕМОГЛОБИН осн. белок дыхат.
цикла, участвующий в переносе О2 от органов дыхания к тканям, а в
обратном направлении - СО2. Содержится в эритроцитах крови почти
всех позвоночных и гемолимфе большинства беспозвоночных животных.
Гемоглобин взрослого человека (НbА) имеет мол. м. 6,49*104 и
принадлежит к числу наиб. изученных белков. Его форма в р-ре близка
к эллипсоиду с осями 6,4, 5,5 и 5,0 нм; изоэлектрич. точка 6,9.
Тетрамер НЬА состоит из двух и двухсубъединиц, их полипептидные
цепи содержат соотв. 141 и 146 аминокислотных остатков. Известны
первичная структура обеих цепей, а также пространств. структура
оксигенированной, дезоксигенированной, ряда лигандированных, а
также окисленной формы (содержит Fe3 +) НbА. Пространств. структура
субъединиц (рис. 1) характеризуется наличием восьмиспиральных
участков, включающих около 80% аминокислотных остатков, и внутр.
полости -гемового кармана. Фиксирование тема в субъединице
осуществляется в результате гидрофобных взаимод. пиррольных и
винильных групп тема с алифатич. и ароматич. боковыми радикалами
аминокислот, выстилающими полость кармана, а также благодаря
координационной связи (направлена перпендикулярно к плоскости
кольца тема) Fe2+ с аксиальным лигандом-имидазольной группой
гистидинаМИОГЛОБИН
белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый
гемоглобином О2 и передающий его окислит. системам клетки. Состоит
из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка
(мол. м. 17800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5
нм. В спец. полости миоглобина ("кармане") помещается гем, к-рый
связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине.
Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все
a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации
находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся
на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из
неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не
содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т,
глута-мина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне
молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные
остатки. Связывание лигандов сопровождается конформац. изменениями
белка, и, наоборот, конформац. изменения вблизи тема изменяют его
электронное состояние и реакц. способность (т.наз.
электронно-конформац. взаимод.). Ф-ция миоглобина запасать О2 в
мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на
способности иона Fe2+ обратимо связывать молекулу О2 с образованием
оксимио-глобина. Особенно значительным отличием гемоглобина от
миоглобина является кривая насыщения кислородом, которая имеет
сигмоидную форму. Мутантные гемоглобины человека. Гемоглобин
С или ΗbC — один из мутантных гемоглобинов.Мутация — в этом виде
гемоглобина в 6-м положении β-полипептидной цепи глутаминовая
кислота замещена на лизин Hemoglobin C Эта мутантная форма снижает
пластичность эритроцитов организма.Гипотеза, объясняющая сохранение
аллелей аномальных гемоглобинов: мутации в гене, контролирующем
образование гемоглобина, в гетерозиготном состоянии вызывают
повышенную, по сравнению с нормальным организмом, выживаемость при
заражении малярией. Таким образом, существует положительный
естественный отбор на сохранение данных вариантов гемоглобина в
популяции.