Из шкуры крупного рогатого скота 7,0

Желатин из шкуры крупного рогатого

скота ............................................. ....... 4,7—5,2

Изоэлектрическая точка желатина (продукт деструк­ции коллагена) сдвинута в более кислую сторону, что связано с освобождением кислотных групп при деструк­ции молекул коллагена во время его нагревания.

Коллаген может сильно набухать, причем масса его увеличивается в 1,5—2 раза. По этому свойству он усту­пает миозину, но резко превосходит такие протеиноиды, как ретикулин, эластин, кератин и др. Данные о набуха­нии волокнистых белков при рН 5—7 (масса набухшего белка в % к массе сухого) приведены ниже.

Коллаген 200

Миозин ...... 300

Ретикулин .... 30

. Эластин ..... 25

Кератин (конский

волос) ..... 40

Связывание воды коллагеном обусловлено гидрата­цией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связы­вает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4, СО—2; NH₂— 1; NH —2.

Способность коллагена к набуханию имеет большое практическое значение для мясного, желатинового и ко-

 

жевенного производства (из набухших волокон получает­ся желатин лучшего качества).

Нативный коллаген нерастворим в воде и органиче­ских растворителях и в очень слабой степени подверга­ется воздействию разведенных кислот, щелочей и про-теолитических ферментов. Иногда этими свойствами поль­зуются для выделения коллагена из ткани; с помощью гидролизирующих агентов можно удалить все белки, кро­ме коллагена. Однако более продолжительное воздейст­вие кислот, щелочей и ферментов вызывает необратимое изменение коллагена. Нерастворимость и устойчивость коллагена объясняются наличием особых поперечных связей в его молекуле. Такие связи образованы прежде всего при участии оксипролина. Между пептидными це­пями в молекуле коллагена возникают водородные связи между СО-группами пептидной связи и ОН-группами ок­сипролина

—C-NH-

II

? ^Н

Й-О—|-------- 1 Н₂ О

Н|| На^ /—C-NH-NH

В модельных опытах показано, что возникновение по­перечных связей в нативных фибриллах происходит через шиффовы основания. Внутримолекулярные и межмоле­кулярные поперечные связи образованы и сложными эфирными связями. В последнее время показано участие в построении сложных эфирных связей молекул гексоз за счет их гидроксильных групп.

Для коллагена характерно взаимодействие с рядом химических соединений, называемых дубителями [танни-ды, хромовые соли, альдегиды (формальдегид), хиноны и др.].

В результате дубления коллаген становится инерт­ным к действию кипящей воды, весьма стабильным по отношению к протеолитическим ферментам и к механи­ческим воздействиям.

Нативный коллаген, находясь в составе соединитель­нотканных образований (сухожилия, шкура и др.), довольно медленно переваривается пепсином. Скорость пе*

реваривания заййсит От степени измельчения коллагено* вого сырья (чем мельче объект, тем скорее гидролизуется белок) и рН среды (переваривание ускоряется в кислой среде, вызывающей набухание коллагена).

Нативный коллаген довольно стойко противостоит также воздействию трипсина, химотрипсина, катепсинов. Благодаря этому трипсин нередко применяют для очист­ки коллагена от других белков. Из поджелудочной же­лезы выделили фермент коллагеназу, активный и специ­фический по отношению к коллагену.

Для структуры коллагеназы характерно высокое со­держание оксипролина (1%) и пролина (7,5%), что кор­релирует с соотношением данных аминокислот и в кол­лагене. Избирательная активность в действии этого фер­мента (расщепляет связи, образованные пролином) на коллаген видна из следующего сопоставления. Расщеп­ление коллагена (в %) за одинаковое время составляет при действии коллагеназы 75—87,5%, трипсина — 29%; эластазы— 12%. Препарат коллагеназы получают на мя­сокомбинатах.

Коллагеназа входит в состав некоторых бактерий, чем объясняется гнилостный распад коллагена. Недавно выде­ленный из бактерий препарат проназа (комплекс фермен­тов) может расщеплять поперечные связи молекулы тро-поколлагена с высвобождением мономерных цепочек из тройной спирали. По-видимому, таким же свойством об­ладает и другой препарат — фермент протелин.

При нагревании коллагена с водой (до 63—64^йС) его волокна деформируются, изгибаются, длина их сокра­щается до Уз первоначальной величины. Одновременно с этим они теряют поперечную исчерченность, становятся более эластичными (каучукоподобными) и прозрачно-стекловидными. Под микроскопом можно обнаружить очень сильную гомогенизацию их микроструктуры.

Такое изменение свойств коллагена при нагревании (называемое свариванием) — явление необратимое. В ре­зультате сваривания повышается количество таннидов, фиксируемых коллагеном, в результате разрыва некото­рых поперечных солевых мостиков и водородных связей между пептидными цепочками белка, и освобождения скрытых функциональных групп.

Сваренный или перешедший в желатин коллаген лег­ко переваривается трипсином, так как ввиду нарушения

водородных связей у молекулы коллагена и потери, про­странственной ориентации полипептидных цепей, разру­шения четвертичной, третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативно­го воздействия.

При сваривании коллагена в раствор переходит около 60% мукоидов, содержащихся в ткани, и это обусловли­вает потерю полосатости волокон коллагена.

Имеется связь между температурой сваривания и со­держанием оксипролина в коллагенах, так как оксипро-лин участвует в образовании поперечных связей. Чем больше оксипролина содержится в коллагене, тем выше температура сваривания. Предварительное разрушение поперечных связей щелочью снижает температуру свари­вания.

При разрыве большинства поперечных связей колла­ген переходит в водорастворимое вещество — желатин (глютин). Это наблюдается в том случае, если коллаген в течение долгого времени нагревать в воде при темпера­туре 65—90°С.

Скорость перехода коллагена в желатин зависит от вида животного, вида сырья, температуры и предвари­тельной обработки главным образом щелочами и кисло­тами.

Различают желатин щелочного и кислотного способов обработки. Чем больше разрыхлен коллаген, тем ниже температура его перехода в раствор. Так, для выделения глютина из нативной шкуры крупного рогатого скота на­до 120°, а из шкуры, обработанной Са(ОН) в течение месяца и обеззоленной, достаточно 60°С.

Изоэлектрическая точка желатина щепочного метода 4,5—5,1, а кислотного 7,5—9,1. Величина изоэлектриче-ской точки в первом случае объясняется гидролизом ами­дов, удалением NH3 и частичным разрушением гуаниди-новых групп аргинина. Механизм повышения изоточки до рН 9,0 при кислотном методе не выяснен.

Набухший коллаген разваривается значительно быст­рее, более полно и при менее высокой температуре (55— 60°С), что используется при получении желатина'высо­кого качества.

Переход коллагена в желатин осуществляется в основ­ном в три стадии: 1) плавление полипептидных спиралей, 2) разрыв межцепочных связей, 3) гидролиз пептидных

связей. В зависимости от предварительной обработки коллагена кислотой или щелочью такая последователь­ность может нарушаться.

Препараты желатина, полученные после предвари­тельной кислотной или щелочной обработки, различаются между собой. У желатина щелочной обработки частииы преимущественно состоят из одной цепочки, а у желатина кислотной обработки представляют собой пачки цепочек, соединенных поперечными связями.

Золи желатина в отличие от золей природных белков полидисперсны. Средняя масса его частиц в различных препаратах может варьировать от 10 000 до 360 000. Рас­творы желатина очень вязкие. Характерно для желатина образование студня — геля. Гель желатина представляет собой сетку макромолекул и мицелл, соединенных между собой предельным количеством слабых связей — ван-дер-вальсовым притяжением или водородными мостика­ми. При нагревании до 45°С студень растворяется, так как повышение температуры и колебательные движения молекул способствуют разрыву лабильных связей.

Характерным свойством геля желатина является его способность к набуханию. Минимальное набухание про­исходит при изоэлектрическом состоянии желатина (рН 4,7). Набухание усиливается и достигает 100— 1000% при сдвиге рН в кислую сторону до 3,3—3,6, а при сдвиге реакции в щелочную сторону это увеличение ме­нее значительно.

Желатин, как и другие белки, обратимо осаждается спиртом, нейтральными солями, т. е. водоотнимающими средствами. Характерно для желатина осаждение танни-ном, пикриновой кислотой и солями тяжелых металлов. В отличие от большинства белков желатин не осаждается трихлоруксусной и метафосфорной кислотами.

При кипячении со слабыми кислотами или в воде же­латин быстро гидролизуется и теряет способность к обра­зованию геля.

Продукты промежуточного гидролитического распада желатина при длительном его нагревании (термолизе) — полипептиды — получили название желатоз. Их много образуется при длительной обработке коллагена горячей водой. Такой продукт называется клеем. Растворы жела­тина образуют гель при низкой концентрации (1%) и низкой температуре (10°С), растворы клея —при более

Ш

высокой концентрации (свыше 1%) и более низкой тем­пературе (ниже 10°С). В холодной воде высушенный желатин только набухает, а в горячей хорошо раство­ряется.

Нормальное развитие соединительной ткани и ново­образование коллагена в организме некоторых животных и человека связано с потреблением аскорбиновой кисло­ты. В отсутствии витамина С в соединительной ткани оксипролин не образуется. При поступлении аскорбината происходит образование оксипролина с одновременным уменьшением содержания пролина и глицина.

В образовании оксипролина и оксилизина, характер­ных для коллагена аминокислот, участвует особый фер­мент протоколлагенгидроксилаза, который гидроксили-рует лизин в оксилизин, а пролин — в оксипролин.

Аскорбиновая кислота в результате модификации пе­реходит в идуроновую кислоту, участвующую в построе­нии полисахаридов ткани.

Желатин используется для изготовления различных кулинарных блюд, колбасных, кондитерских изделий, фотоматериалов. В последнее время специальным обра­зом обработанный желатин применяется в качестве одно­го из ценных кровезаменяющих препаратов.

Раньше считали, что желатин не обладает антигенны­ми свойствами, но они приобретаются при введении в не­го остатков тирозина. Теперь обнаружено, что антиген­ные свойства присущи тропоколлагену. Они обусловлены наличием особых пептидов в структуре коллагеновых во­локон.

Выделенные из соединительной ткани различных ви­дов животных с помощью экстракции буферными раство­рами белки, близкие к коллагену, получили название проколлагенов. В дальнейшем было показано, что тропо-коллаген и проколлаген это одно и то же вещество. При помощи изотопов было установлено, что проколлагены образуются значительно быстрее, чем коллаген. По-види­мому, проколлагены являются биологическими предшест­венниками коллагена в организме животных (отсюда и название).

Особенность аминокислотного состава проколлагена (см. табл. 15) состоит в том, что в нем нет тирозина, в то время как в коллагене его содержится около 1,0%. Фенилаланина в проколлагене значительно меньше, чем

в коллагене, а гистидина, наоборот, больше. В молекуле проколлагена содержится меньше гексозамина (0,02%), чем в молекуле коллагена (0,05%).

Проколлагены нерастворимы в воде и сравнительно слабо растворяются в подкисленной воде и кислых бу­ферных растворах с невысокой концентрацией солей. При нагревании в воде проколлагены, как и коллаген, пере­ходят в желатин. В отличие от коллагена они сравни­тельно хорошо расщепляются трипсином.

Эластин

Эластин входит в состав эластических волокон, имеющих желтоватую окраску, совершенно не похожих на коллаге-новые. Они бесструктурны, способны разветвляться и соединяться между собой. Длина эластических волокон в отличие от коллагеновых при растяжении может уве­личиваться вдвое. По механическим свойствам эластин очень похож на каучук. Волокна его участвуют в обра­зовании тканей (связки), для которых характерны дли­тельные напряжения и возвращение по окончании растя­жения в первоначальное состояние. Из скопления эласти­ческих волокон, оплетенных рыхлой соединительной тканью, образуется эластическая ткань, упругие свойства которой зависят в основном от эластина (например, вый-ная связка быка, см. табл. 13). Значительное количество эластина содержится, помимо связок, в стенках артерий, аорты, в брюшных мышцах. Эластические элементы иног­да могут встречаться в брюшных мышцах в виде пла­стинок или зерен.

Эластин очень устойчив. Он не растворяется в холод­ной и горячей воде, в растворах солей, разведенных кис­лотах и щелочах; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. В противоположность коллаге­ну из эластина не образуется желатин. По аминокислот­ному составу (см. табл. 15) эластин отчасти сходен с кол­лагеном благодаря присутствию в нем оксипролина (хо­тя и в значительно — в 10 раз — меньшем количестве), высокому содержанию глицина и пролина, очень низкому содержанию гистидина, триптофана, цистеина. Однако в отличие от коллагена в нем низкое содержание аргинина, аспарагиновой, глютаминовой кислот и высокое — ала-нина, валина.

 

Внедрение оксипролина в молекулу эластина, как и у коллагена, происходит за счет преобразованного проли-на что показано с помощью пролина С¹⁴ и оксипроли-на'с¹⁴.

В составе эластина содержатся специфические амино­кислоты, не известные для других белков,— десмозин и изодесмозин; каждая из них возникает из четырех мо­лекул лизина. Десмозин и изодесмозин образуют попереч­ные связи (сшивки) между полипептидными цепями эластина.

си₂(сн₂)₂сы^_{+ со}_ _со_

Ж KJ ^NHj ™³ ^>CH₂(CH^CH<COj

(СН₂)п (СН₂>,

сн сн

NHj СО; МНз СО;

Десмозин Изодесмозин

Эластин содержит 7% полярных боковых групп (кол­лаген 34%), что, по-видимому, обусловливает^ низкую гидратацию эластина (см. с. 133).

По аминокислотному составу эластин относится к не­полноценным белкам. В нем отсутствуют триптофан, ме-тионин, очень мало лизина. Установлено, что в его состав входит глюкозамин, галактозамин, хондроитин, серная кислота (0,1—0,4% серы), сиаловая кислота (0,29%) — продукт конденсации N-глюкозамина и пировиноградной кислоты и гексуроновая кислота (0,23%). Эти кислоты, по-видимому, равномерно распределены по волокну и упрочняют его. По строению эластин близок к мукоидам.

Молекула эластина состоит из двух компонентов: а-протеина с молекулярной массой 60—84 тыс. и р-про-теина с молекулярной массой 5500. В а-протеине содер­жатся две пептидные цепи из 27 аминокислот, а в р-про-теине— 17 цепей из 37 аминокислот каждая.

Предполагают, что волокна эластина состоят из внутренней и наружной оболочек. Внутренняя оболоч­ка— из линейного агрегата (проэластина). Наружная оболочка, защищающая внутреннюю, образована муко-протеидом—эластомуцином, построенном из проэласти-

на и полисахаридов; эти элементы придают большую прочность волокну.

Нативный эластин, подвергнутый нагреванию (кули­нарной обработке), а также измельченный в порошок, не поддается действию трипсина, но гидролизуется фици-ном, папаином, бромеллином. В последнее время получе­ны важные данные о ферментативном гидролизе эласти­на. Из поджелудочной железы выделен фермент эласта-за — панкреатопептидаза. Препарат ее не однороден: в нем содержится несколько ферментов, два из которых оказывают последовательное действие на молекулу эла­стина, вначале освобождая из его структуры полисаха­рид, а затем расщепляя белковую часть. Благодаря от­крытию этого фермента удалось выяснить возможность переваривания эластина в желудочно-кишечном тракте животных, а также более глубоко изучить структуру эластина.

Панкреатопептидаза полностью растворяет эластин за 42 ч при температуре 37°С с образованием прозрачного раствора.

Установлено также, что пепсин обладает слабым эла-столитическим действием, приблизительно равным 7в ак­тивности эластазы.

Ретикулин

Ретикулин обнаружен в составе ретикулиновых волокон, находящихся в структуре как соединительной, так и ре­тикулярной ткани. Ретикулярная ткань, в которой рети­кулиновые волокна находятся в виде сети, образует основу кроветворных органов: костного мозга, селезенки, лимфатических узлов, а также участвует в построении ткани легких и т. д. Ретикулин входит в структуру сарко­леммы. Рентгенограмма его подобна рентгенограмме коллагена.

Ретикулин состоит из тонких поперечноисчерченных фибрилл с периодом повторяемости 64 нм (как у колла­гена). Структура ретикулина разных животных анало­гична. По химическому и аминокислотному составу (см. табл. 14 и 15) ретикулин значительно отличается от кол­лагена: в нем меньше азота, больше серы (до 2%), но наличие в его молекуле оксилизина и высокое содержа-

 

Нйё пролина и бксипролина объединяет Эти протеиды в одну коллагеновую группу.

Помимо аминокислот, в молекуле ретикулина содер­жится 4,5% углеводов, 10,12% липидов и 0,16% гексоза-мина. Характерным признаком ретикулина является его способность к восстановлению солей серебра, что, по-ви­димому, объясняется присутствием в его молекуле серы. Ретикулин — сложный белок (простетическая группа — полисахарид), почти не набухает в воде, а также доволь­но устойчив (не растворяется в течение многих часов в крепких кислотах, щелочах и в горячей воде) .В присутст­вии сернистого натрия ретикулиновые волокна частично разрушаются.

Муцины и мукоиды

Муцины и мукоиды содержатся в составе соединитель­ной ткани в сравнительно небольшом количестве. В сос­таве межуточного вещества эти белки совместно с муко-полисахаридами образуют комплексы, назначение кото­рых удержание фибриллярных и клеточных компонентов в определенном структурном взаиморасположении. Вместе с тем муцины являются обязательной составной частью многих секретов: слюны, слизистой желудка и др. В слизистой соединительной ткани муцинов и мукоидов довольно много. Они относятся к группе сложных бел­ков — глюкопротеидов. В качестве простетической груп­пы у этих белков встречаются мукополисахариды, кото­рые непрочно связаны с белком и легко от него отделя­ются. Иногда эти сложные углеводы встречаются в тканях в свободном виде.

В состав простетической группы муцинов и мукоидов входят галактоза, глюкоза, глюкозамин или галактоза-мин и глюкуроновая кислота, а также уксусная и серная кислоты. Элементарный состав мукоида из плотной сое­динительной ткани (в %): углерод 47,47, водород 6,68, азот 12,58, кислород 31,07, сера 2,2.

Муцины и мукоиды имеют явно выраженный кислый характер, поэтому для извлечения их из тканей применя­ют растворы щелочей. Для последующего разделения муцинов и мукоидов экстракт подкисляют. Из щелочных растворов муцины осаждают крепкой уксусной кислотой, а мукоиды при этом остаются в растворе. Муцины и му­коиды дают характерные цветные реакции на белки, но

не свертываются при нагревании и растворяются в спирте. В соединительной ткани, главным образом в ее клет­ках, встречаются белки, обладающие свойствами альбу­минов и глобулинов. Содержание их по сравнению с дру­гими белками невелико. В составе этой группы белков имеются также и ферменты соединительной ткани.

МУКОПОЛИСАХАРИДЫ

В соединительной ткани и ее производных широко пред­ставлены различные сложные полисахариды, которые выполняют роль цементирующего компонента межклето­чного вещества, участвуют в образовании межмолеку­лярных связей пептидных цепей коллагена, ретикулина, эластина, входят в состав муцинов и мукоидов, а также встречаются в свободном виде. Эти же вещества выпол­няют и защитную роль в соединительной и других тканях и органах по отношению к микроорганизмам. К числу кислых мукополисахаридов относится значительное чис­ло химически родственных, но различных по строению соединений. Они специфически распределены в различ­ных тканях. Все они представляют собой полианионы. Кислые мукополисахариды разделены на три группы:

полиуроновые кислоты — гиалуроновая кислота (мо­лекулярная масса 20 тыс. — 10 млн.) и хондроитин:

полисульфаты полиуроновых кислот — хондроитин-сульфат (хондроитинсерная кислота) ХСК — виды А, В, С (молекулярная масса 19—50 тыс.), гепаринсульфат, му-коитинсульфат;

полисульфаты — кератосерная кислота и др.

Наиболее распространены в тканях животных кисло­ты: гиалуроновая, мукоитинсерная, гепарин, кератосерная и хондроитинсерная. Последняя представлена разновид­ностями А, В, С, отличающимися происхождением, углом вращения (ХСК А—30°, ХСК В—50°, ХСК С—20°) и не­которыми другими свойствами.

В составе хондроитинсерной кислоты А и С имеется глюкуроновая кислота, а в составе ХСК В — идуроновая кислота. Идуроновая кислота является производным аскорбиновой кислоты, что подтверждает особо важное значение витамина в формировании соединительной ткани. Строение всех этих мукополисахаридов аналогич­но. Большинство из них образует в организме сильно гид-ратированные гели и очень вязкие растворы.

 

Общий принцип построения мукополисахаридов при­веден в следующей схеме: гиалуроновая кислота

[N — ацетилглюкозамин — глюкуроновая кислота]^

хондроитинсерная кислота

[N—ацетилгалактозамин—1 серная "1

— глюкуроновая кислота] кислота]^
кератосерная кислота

TN — ацетилглюкозамин —"1 серная

— галактоза J кислота]„

Содержание мукополисахаридов в соединительной ткани приведено в табл. 16.

Соединительная ткань

Гиалиновый хрящ Сухожилия . . Аорта................... Кожа ................

ТАБЛИЦА 16

 

Гиалуро-	Хон	дроитиж	ерная
новая		кислота
кислота
	А	В	С
	+	_	+
+	—	+	+
■—	—	+	+
+	—	+	—

Примечание. Знак «-(-» кислота содержится; знак «—» кис­лоты нет.

Одним из самых распространенных мукополисахари­дов является гиалуроновая кислота, выделенная из кожи, стекловидного тела, пупочного канатика и некоторых ви­дов соединительной ткани. Чаще встречается в свобод­ном виде.

По химическому строению она представляет собой полимер, состоящий из эквимолярных количеств глюкуро-новой кислоты и ацетилглюкозамина. Ниже приводится структура фрагмента гиалуроновой кислоты.

сн₂он соон

Н HNCOCH₃ H ОН

Растворы гиалуроновой кислоты очень вязкие (в 0,9%-ном растворе NaCl). Угол вращения их 70—80°. В результате полимеризации молекулярная масса поли­сахарида колеблется от 200 000 до 500 000.

Являясь основным веществом межтканевых и меж­клеточных образований организма, гиалуроновая кисло­та выполняет важные биологические защитные функции. Из некоторых тканей животного организма выделен ком­плекс ферментов (гиалуронидаза), катализирующих по­степенный гидролитический распад гиалуроновой кисло­ты до ацетилглюкозамина и глюкуроновой кислоты.

Многие патогенные микроорганизмы богаты гиалуро­новой кислотой, покрывающей их оболочку.

Мясная промышленность выпускает препараты гиа-луронидазы («лидаза»), гиалуроновой кислоты, а также гепарина, нашедшие применение в лечебной практике. Минеральные вещества находятся в небольшом коли­честве в собственно соединительной ткани и принимают участие в процессах, протекающих в клетках ткани. Раз­нообразные липиды входят в незначительном количестве, главным образом в структурные элементы клеток раз­личных тканей. Большое накопление липидов характерно для жировой ткани.

ЖИРОВАЯ ТКАНЬ

Жировая ткань (рис. 25) является разновидностью рых­лой соединительной ткани. Жировые клетки возникают в соединительной ткани из малодифференцированных фиб-робластов, ретикулярных клеток. В протоплазму их включены мельчайшие капли жира, постепенно сливаю­щиеся в одну крупную каплю, оттесняющую протоплаз­му и ядро к периферии клетки. Жировые клетки при этом увеличиваются (диаметр их иногда достигает 120 мкм) и могут заполнить почти все пространство между соеди­нительнотканными волокнами^.-

Жир накапливается главным образом в соединитель­ной ткани брюшной полости (сальник, брыжейка, около­почечная область), под кожей (подкожная клетчатка особенно развита у свиней), между мышцами и в других местах. При плохом питании и голодании жира в ткани содержится мало. -.,.-.

6—454

T АЧ5 Л И Ц А ал-

Влага Белок Жир Зола

Основное биологическое значение жировой ткани, об­ладающей высокой метаболической активностью, заклю­чается в том, что она выполняет роль «запасного депо» для накопления питательного материала, имеющего боль­шой запас потенциальной энергии. В ряде участков тела

2 животного жировая ткань вы­
полняет механические функции.
Она является своего рода мяг­
кой прокладкой, защищающей
внутренние органы от механи­
ческого воздействия, а также,
будучи плохим проводником
тепла, предохраняет организм
от охлаждения. В составе жи­
ровой ткани имеются биологи­
чески ценные для питания
организма непредельные жир­
ные кислоты, а также вита­
мины. ^_г-

_D Жировая ткань в качестве

Рис. 25. Строение жировой _{одного из ОСН}овных КОМПОнен-

1- жировые клетки; г-ядро; ^{Т0В ВХ}ОДИТ В СОСТЭВ МЯСЭ И МЯ-

3 —основное вещество. ' СОПрОДуКТОВ, ПрИМеНЯвТСЯ КЭК

сырье для изготовления специ­альных пищевых продуктов (шпик, колбасы) и для получения топленых пищевых и технических жиров.

ОБЩИЙ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ЖИРОВОЙ ТКАНИ

Наиболее важными химическими компонентами жиро­вой ткани являются жиры, составляющие иногда до 98% массы ткани. В небольшом количестве в ней содер­жатся другие липиды, белки, ферменты, а также витами­ны и некоторые органические и минеральные вещества (табл. 17).

Содержание химических соединений в жировой ткани значительно колеблется в зависимости от вида, породы, возраста, пола и упитанности животного, а также от анатомического расположения ткани.

Общий химический состав жировой ткани в разных участках тела животного также неодинаков, что связано

 

химический состав ткани (околопочечной)

Содержание составных частей % в ткани

свиней

крупного ро­гатого скота

2,6—9,8 0,39—7,2 81,0—97,0

2,0—21,0 0,76—4,2 74,0—97,0 0,08—1,0

с морфологическими и функциональными особенностями ткани;. Химический состав жировой ткани свиньи сальной упитанности приведен в табл. 18.

ТАБЛИЦА 18

 

 

 

	Содержание составных частей, %
Состав ткани	в околопо­чечной ткани	в сальнике	в шпике
	2,61 0,34 97,0	6,84 1,56 91,6	7,15 1,70
Жир...........................................	91,15

Белковые вещества жировой ткани, содержащиеся в сравнительно небольшом количестве, являются в основ­ном соединительнотканными белками: коллаген, элас­тин, муцины, в меньшем количестве альбумины и глобу­лины. Из ферментов наиболее характерны для жировой ткани липазы, играющие существенную роль в диссими­ляции жиров.

Жиры, выделяемые из тканей экстрагированием орга­ническими растворителями или каким-либо иным путем, состоят в основном из триглицеридов, но в небольшом количестве в них содержится ряд веществ, растворимых в жирах, например углеводороды, каротиноиды, стерои­ды, витамины, пигменты. Эти вещества, инертные к дей­ствию щелочей и нерастворимые в воде, составляют неомыляемую фракцию. Количество их в жире обычно невелико, но они существенно влияют на его физико-хи­мические свойства, пищевую ценность и сохраняемость.

 

6*

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ И СВОЙСТВА ТРИГЛИЦЕРИДОВ

Жиры разных животных различаются между собой но физико-химическим свойствам, что обусловлено неодно родным составом химических компонентов жиров—три-глицеридов.

Постоянной составной частью триглицеридов являет­ся глицерин, аколичество жирных кислот в них изменя­ется. В состав триглицеридов.тканевых жиров входят предмущественно жирные кислоты, содержание которых приведено в табл. 19.;

ТАБЛИЦА 19

 

	Содержание кислот (в %) в жире
Жирные кислоты	говяжьем	бараньем	СВИНОМ	кон­ском	кури­ном	МОЛОЧНОМ топленом
Миристиновая Пальмитиновая Стеариновая Олеиновая . . Линолевая ■'. . Линоленовая Арахидоновая .	2,0—2,5 27—29 24—29 43—44 2-5 0,3—0,7 0,09— —0,20	2,0—4,0 25—27 25—31 36—43 3—4 0,4—0,9 0,27— —0,28	1,0 25—30 12—16 41—51 3—11 0,3—0,6 До 2,0	3—6 7—12 5	0,1 24—27 4—7 37—43 18—23 0,3	9—10 24—26 10—11 31—34 3—4 0,6—1,5

Указанные в табл. 19 кислоты в основном содержат 16—18 углеродных атомов.

В меньшем количестве в составе жиров триглицери­дов имеются жирные кислоты, содержащие от 2 до 14 или от 20 до 22 углеродных атомов. Эти одноосновные кисло­ты могут быть насыщенными и ненасыщенными. Боль­шое значение имеют входящие в состав жиров ненасы­щенные кислоты с 18 углеродами.

Олеиновая кислота имеет одну двойную связь, лино­левая две двойные связи, линоленовая — три двойные связи, арахидоновая состоит из 20 углеродов с четырьмя связями у 5, 8, 11 и 14-го атомов:

СН₃—(СН₂)₄—СН=СН—СН₂—СН=СН—СН₂—СН=СН—СН₂—

—СН=СН—(СН₂)₃—СООН.

Арахидоновая кислота в животных жирах содержится внебольшом количестве. Наибольшее ее количество

(20%) содержится в липидах (фосфатидах) надпочечни­ков быка.

В топленом молочном жире, кроме арахидоновой кис­лоты, содержатся низкомолекулярные (летучие) кисло­ты—масляная, капроновая, каприловая, каприновая, лауриновая и другие кислоты, суммарный состав кото­рых составляет 12—15%.