Размягчение размороженных мышц при созревании мяса различных сроков автолиза перед замораживанием неодинаково. Интенсивность ферментативных превращений при созревании размороженного мяса решающим образом определяется глубиной автолитических и деструктивных изменений до замораживания и в процессе холодильной обработки. Если активность ферментов во время длительного хранения мяса в мороженом виде сохранилась в достаточной мере, как при замораживании парного мяса, то характер процесса созревания размороженного мяса во многом аналогичен созреванию немороженого мяса. В размороженном мясе интенсивность глико-литических, амилолитических и, что особенно важно, про-теолитических превращений выше, чем в немороженом. Это приводит к улучшению нежности мяса и накоплению продуктов, придающих вкус и аромат. Однако эти превращения развиваются на базе глубоко прошедших аг-регационных превращений, особенно белков актомиози-нового комплекса, при длительном хранении мороженого мяса. Несмотря на это, созревание размороженного мяса, замороженного без предварительного автолиза, является важным средством повышения его нежности и накопления продуктов, придающих вкус и аромат.
При созревании размороженного мяса, автолизиро-ванного перед замораживанием (и особенно находившегося в состоянии окоченения), происходят потери мясного сока, а мясо остается дряблым и вместе с тем жестким. Это объясняется нарушением в процессе предварительного автолиза многих микроструктур и целостности цитоплазм этических и клеточных мембран, а также потерей активности ферментов при длительном хранении в мороженом виде, поскольку они до замораживания были высвобождены из «защитных» структур. При длительном хранении мяса в мороженом виде (свыше 2—4 месяцев) происходит убыль (связывание) таких свободных аминокислот, как глютаминовая кислота, треонин, валин, гистидин, аланин и др., участвующих в образовании вкуса и аромата вареного мяса. Поэтому после длительного хранения мяса в мороженом виде оно теряет характерный вкус созревшего мяса. В процессе
И
созревания размороженного мяса происходит значительное повышение содержания свободных аминокислот. Однако такие изменения характерны для размороженного мяса, замороженного на первой стадии автолиза. При созревании размороженного мяса, подвергшегося предварительному автолизу перед замораживанием, накопление свободных аминокислот сравнительно невелико.
БИОХИМИЧЕСКИЕ
ИЗМЕНЕНИЯ МЯСА ПОД
ВЛИЯНИЕМ ХИМИЧЕСКИХ
И ФИЗИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ
При переработке мяса и мясопродуктов применяют разнообразные химические вещества и физические методы воздействия, вызывающие изменение физико-химического состояния, а в связи с этим и свойств компонентов тканей и ферментативных процессов в них. В результате сложных своеобразных биохимических изменений в зависимости от свойств используемых химических веществ и условий их применения мясо приобретает специфические органолептические свойства и лучше сохраняется. Такая обработка влияет на последующую усвояемость продукта, его биологическую ценность.
ИЗМЕНЕНИЯ МЯСА В ПРОЦЕССЕ ПОСОЛА
Посол — один из старейших способов консервирования, в процессе которого мясо приобретает ряд новых, полезных для производства свойств и своеобразную органолептику. Особо важные изменения, происходящие в мясе в процессе посола, связаны с цветообразованием и другими явлениями, возникающими вследствие разнообразных биохимических превращений, катализируемых тканевыми ферментами мяса и ферментами микроорганизмов.
Этот процесс используется при изготовлении разнообразных колбасных, ветчинных и других мясных изделий. При посоле в мясо в сухом виде или в виде рассола вводят чистую поваренную соль или в комбинации снитратами, нитритами, иногда сахарами и другими соедине-
ниями (специями). Посол может продолжаться от 6 ч до 7 суток (краткий) при производстве колбасного мяса и до 60 суток (длительный) при производстве свиного мяса для получения ветчины.
Физико-химические изменения. При посоле ионы поваренной соли и другие компоненты, находящиеся в растворе, начинают перемещаться в глубь мяса. Скорость этого процесса в основном подчиняется диффузионно-осмотическим закономерностям, т. е. зависит от концентрации соли и температурных условий, а также от свойств мяса.
В мышечную ткань ионы соли проникают быстрее, чем в жировую и соединительную. При этом в мышечной ткани соль продвигается вдоль волокон по системе микро- и макрокапилляров быстрее, чем осмотическим путем — через мембраны и оболочки, покрывающие волокна и пучки их. В итоге повышается осмотическое давление внутри мышечного волокна, что увеличивает приток воды в него и способствует увеличению набухания мяса.
Наряду с перемещением ионов соли и воды вследствие диффузионно-осмотических процессов в сторону рассола передвигаются химические соединения ткани, растворимые в солевых растворах: белки, экстрактивные вещества и т. п.
Изменение белков. В результате проникновения соли и других веществ в ткани мяса и взаимодействия их с белками изменяется физико-химическое состояние протеинов, обусловливающее основные свойства соленого мяса (набухание, консистенцию, вязкость, пластичность фарша из мяса и пр.).
Физико-химические изменения белков в свою очередь сопровождаются изменением биохимических функциональных свойств ферментов. При невысокой концентрации соли (2—5%) в результате электростатических свойств функциональных групп белков ионы соли окружают эти группы и, притягивая диполи воды, несколько увеличивают гидратацию и растворимость белков. Указанные изменения влияют на увеличение содержания в мясе адсорбционно связанной воды (табл.44).
Более высокие концентрации соли вначале могут либо растворять некоторые белковые вещества мяса (при наличии влаги — рассол), либо высаливать (другие из них).
ТАБЛИЦА 44
| Содержание связанной воды (в % к влаге сырого мяса) при продолжительности посола | |||||
| до посола | 2 ч | 2 дня | 4 дня | 7 дней | |
| Говяжье высшего сорта ................ Говяжье I сорта Свиное нежирное . | 14,0 15,4 17,6 | 24,8 24,7 25,0 | 27,3 32,7 41,1 | 35,8 41,2 41,7 | 43,0 37,9 40,3 |
Часть белков саркоплазмы (главным образом миоген, миоальбумин, миоглобин и при посоле парного мяса, кроме того, миозин) переходит в рассол. У охлажденного и дефростированного мяса растворимость миозина понижена, так как он удерживается в структуре ткани в комплексе с актином.
При непродолжительном (колбасном) посоле белки мяса претерпевают некоторые денатурационные изменения в результате частичного разрыва внутримолекулярных связей между пептидными цепями белков.
Продолжительное воздействие соли (30 суток и выше) при мокром и сухом посоле мяса вызывает более глубокую денатурацию некоторых белков, главным образом глобулинов, и снижение их растворимости. Волокна коллагена при длительном посоле (на 20-й день) набухают в результате внедрения вслед за ионами соли молекул воды между пептидными цепочками белковых молекул, и структура их в значительной степени изменяется.
Удержание актомиозина в структуре миофибрилл ослабляется вследствие внедрения ионов соли и молекул воды. Поэтому, когда мясо, выдержанное в посоле, измельчают в присутствии воды, актомиозин выделяется из структуры мышечных волокон.
Как известно, молекулы актомиозина в растворе легко ассоциируют, образуя непрочные тикстропные структуры. Подобного рода структура возникает в измельченном посоленном мясе (хотя при измельчении далеко не все мышечные волокна разрушаются) в результате частичного перехода актомиозина в растворенное состояние.
При этом образуется пластичная студнеобразная масса большой вязкости, адгезии и влагоемкости. Эти качества весьма важны для изготовления колбасных изделий (формирования). После варки такое мясо удерживает больше влаги. Вязкость и пластичность увеличиваются при измельчении мяса до определенного предела, после чего они снижаются в результате денатурационных изменений белков.