Препарат ренина изготовляют в виде сухого порошка и используют в сыроделии.

Протеолитическое действие ренина выражено слабее, чем у пепсина. Оптимум его гидролитической активности проявляется при рН 4,0, хотя по специфичности дейст­вия они весьма сходны.

В рубце животных благодаря наличию разнообразной микрофло­ры синтезируются различные витамины: тиамин, рибофлавин, аскор­биновая кислота, весьма ценный витамин Bi2 и др. В 1 кг сухого ве­щества рубца содержится 100—300 мкг витамина Bi2, а в таком же количестве сычуга 1250 мкг.

ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА

В поджелудочной железе различают две основные части: внешнесекреторную и инкреторную. Внешнесекреторная железа составляет главную массу железы и выделяет секрет (сок) через мельчайшие капилляры, которые объ­единяются в выводной проток, открывающийся в двенад­цатиперстную кишку; инкреторная железа во много раз меньшая по объему, выделяет секрет в кровяное русло. В соке поджелудочной железы домашних животных со­держится значительно больше плотных веществ (до 10%),

 

чем в желудочном соке (в основном белки); рН панкреа­тического сока крупного рогатого скота около 8,0.

Поджелудочная железа вырабатывает комплекс раз­нообразных ферментов. Ионообменной хроматографией удалось разделить около 80% всех выделяемых фермен­тов. Содержание их в соке характеризуется следующими данными (в %).

 

Протеолитические ферменты		Расщепляющие нуклеиновые
трипсиноген ...................		кислоты
химотрипсиноген а . .		рибонуклеаза .... 2,4
химотрипсиноген [i . .		дезоксирибонуклеаза . 1,4
прокарбопептидаза А		Амилолитические .... 1,4
прокарбопептидаза В
карбопептидаза . . . .		мало Неидентифицированные . . 10

Промышленный интерес представляют ферменты бел­кового обмена: трипсин и химотрипсин. Для выделения их свежую железу быстро охлаждают, измельчают и по­мещают в раствор 0,25 н. серной кислоты, чтобы создать среду, неблагоприятную для действия ферментов. Экст­ракция продолжается в течение 24 ч при 5°С. Затем вы­тяжку отделяют и постепенно при охлаждении насыщают сернокислым аммонием. При этом происходит ступенча­тое выделение белков, представляющих собой фермент­ные фракции (рис. 41). Таким образом можно получить восемь фракций ферментов: трипсиноген, трипсин, а-хи-мотрипсиноген, а-химотрипсин, р-химотрипсиноген, р-хи-мотрипсин, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу. Каж­дая фракция может быть получена в кристаллическом виде. В последнее время для разделения ферментов сока поджелудочной железы используют ионообменные смолы, например диэтиламиноэтилцеллюлозу.

Из экстракта поджелудочной железы в промышленно­сти выделяют и получают новые препараты ингибитора трипсина, коллагеназу, эластазу, рибонуклеазу. .

Трипсиноген.Неактивная форма трипсина, которая при растворении в нейтральном растворе быстро превра­щается в активный трипсин. Активация происходит авто-каталитически, так как, по-видимому, в препарате трип­синогена всегда содержится некоторое количество трип­сина.

В организме животных трипсиноген активируется энтерокиназой, выделяемой слизистой кишечника. Актив-

ными центрами трипсина являются остатки серина и гис-тидина, которые в молекуле трипсиногена находятся в скрытом состоянии. Переход трипсиногена в трипсин свя­зан с гидролизом одной пептидной связи в молекуле бел­ка и отщеплением гексапептида (рис. 42). В результате

Кислая Нытяжш

из поджелубочной

железы быка

-0,1

L-0,9 р-химо- у-химо-

Риоонуклеаза трипсин трипсин

Рис. 41. Относительное положение кристаллических ферментов при их последовательном выделении.

удаления ингибитора спирализация пептидной цепи бел­ка возрастает, благодаря чему происходит сближение центров — остатков серина и гистидина.

Трипсин. Молекула трипсина состоит из полипептид­ной цепочки, соединенней внутримолекулярными водо­родными и дисульфидными связями. Молекулярная мас­са фермента 34 000. Изоэлектрическая точка трипсина на­ходится в щелочной зоне— при рН 10,4—10,8.

 

ззо

В состав молекулы трипсина входят 223 аминокислот­ных остатка. Молекула имеет жесткое строение, поэтому она устойчива к действию горячих растворов разбавлен­ных кислот- Каталитическое действие трипсина сводится к гидролизу пептидных связей белков и пептидов (при оп-

се

8ААААп\п£Гл JK-

Шониые или

Трипси-наген

Активный центр

Трипсин

ароросроо-""^

Рис. 42. Схема активирования трипсиногена:

А— аспарагиновая кислота; Гл — глицин; Ги и Я — гистидины; И — изолей-цин; Л ~ лизин; Се — серии; В — валин.

тимальном значении рН 7—9), в которых карбонильные группы образованы из молекул лизина или аргинина.

Этим избирательным действием трипсина пользуются для изучения первичной структуры белков.

При хранении поджелудочной железы в условиях низ­кой температуры активность трипсина увеличивается в результате автоактивации. Продолжительный автолиз тканей поджелудочной железы вызывает снижение про-теолитической активности фермента.

Химотрипсин, Вырабатывается железой в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Химотрипсиноген акти­вируется энтерокиназой или трипсином. При этом отщеп­ляется ингибитор—полипелтид (молекулярная масса 1200). Активация химотрипсиногена — сложный много­ступенчатый процесс, связанный с освобождением не­скольких промежуточных продуктов; в процессе актива­ции последовательно образуются а-, (3-, у-химотрипсины. Молекула химотрипсина состоит из А-цепи (13 аминокис­лотных остатков), В-цепи (12 аминокислотных остатков) и С-цепи (97 аминокислотных остатков). Всего 239 амино­кислотных остатков. Цепи стабилизированы S — S-свя-зями. В активный центр фермента входят серии и, по-ви­димому, гистидин.

Наибольшая активность кристаллического химотрип­сина проявляется при рН 7—9. Химотрипсин полнее, чем трипсин, гидролизует казеин и лактальбумин, но по дру­гим пептидным связям—преимущественно по тем, у ко­торых карбонильные группы образованы из молекул ти­розина или фенилаланина.

Рибонуклеаза.Фермент рибонуклеаза расщепляет РНК. Пептидная цепь фермента (рис. 43) состоит из

а

/^М^Ап—Ли-^Фен-^Глю^Арг^Глн—Гж-^Мет—Ас—Сер—up— Тре-~ Сер—Ал—АЛ^\

А п_____________________________________________________________________________________________________________ Гвп

. ^JIui~Anl-~Ajl~Diii~Tpe~Tpe~Jlii}~-Tiip—AJ>~lluc~ACii—llpir—Tiiii—jrta-~Cep-11

mi

Ml

Гис—вы—4ен~-Тре—Асн-—!а#~-лро—jruf~-U,un~Apr~Air~Jha~Tps~-ireu~Ai;ii~Api

41 Л

Рис. 43. Схема первичной структуры молекулы рибонуклеазы:

Ас — аспарагин; Гл — глютамин; цифры обозначают номера аминокислотных

остатков.

124 аминокислотных остатков, соединенных четырьмя дисульфидными мостиками (см. рис. 4). Молекулярная масса 12 700. Белок довольно термоустойчив.

Эластаза(панкреатпептидаза е). Действие эластазы описано выше (см. с. 141). Фермент состоит из одной по­липептидной цепи с четырьмя дисульфидными связями.

В мясной промышленности поджелудочную железу в первую очередь используют для выделения инсулина, а из остатка получают липокаин. Только небольшая часть сырья, в основном подвергшегося автолизу (возможно разрушение инсулина), используется для получения фер­ментных препаратов. Из поджелудочной железы, непри­годной для производства инсулина, изготовляют меди­цинский и технический панкреатин (применяется в кожевенной промышленности в качестве кожевенного мягчителя).

 

Список рекомендуемой литературы

Предметный указатель

 

Бендолл Дж. Мышцы, молекулы и движение. М., «Мир»,

1970. 256 с.

Бернхард С. Структура и функции ферментов. М., «Мир»,

1971. 334 с.

Гауровиц Ф. Химия и функции белков. М., «Мир», 1965. 530 с.

Гуров В. А., Иноземцева М. А., Замиховский А. Б. Справочник по производству органопрепаратов. М., «Пищевая про­мышленность», 1970. 318 с.

Ж о л и М., Физическая химия денатурации белков. М., «Мир», 1968. 364 с.

3 барский Б. И., Иванов И. И., МардашеевС. Р. Биологическая химия. Л., «Медицина», 1972. 582 с.

Крылова Н. Н., Л я с к о в с к а я Ю. Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. М., «Пи­щевая промышленность», 1965. 316 с.

Лозино-Лозинский Л. К. Очерки по криобиологии. Л., «Наука», 1972. 288 с.

Пе т р о в с к и и К- С. Гигиена питания. Т. I. M., «Медицина», 1971. 512 с.

Р а й х Г. Коллаген. М., «Легкая индустрия», 1969. 328 с.

Соколов А. А. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. М., «Пищевая промышленность», 1965. 490 с.

Соловьев В. И. Созревание мяса (теория и практика про­цесса). М., «Пищевая промышленность», 1966. 338 с.

Суриков М., ГолендаИ. Гормоны и регуляция обмена веществ. Минск, «Беларусь», 1970. 144 с.

Химия белка. Ч. II. Изд. Ленинградского университета, 1971. 112 с. Авт.: И. П. Ашмарин, Н. В. Садикова, С. Е. Тукачинскии, А. А. Мильберг.

Шестакова И. А. Структура и свойства коллагена. М-, «Легкая индустрия», 1968, 72 с.

А

Автолиз 64, 68, 70, 73, 74, 77, 79, 82, 119, 155, 202, 215, 251, 263

— внутренних органов 215

— жировой ткани 155

— крови 119

— мозговой ткани 202

— мышц 64, 70, 73, 74, 77, 78, 79, 82

------ гликогена 64

------ липидов 73

------ миофибрилл 76

------ мононуклеотидов 68

------ саркоплазмы 74

------ ферментов 78

— мяса при холодильной обра­
ботке 251, 267

— эндокринных желез 298
Аденилактиназа 62
Адениловая кислота (АМФ) 52,

54, 62, 69, 200 Аденозиндифосфорная кислота

(АДФ) 29, 30, 52, 69 Аденозинтрифосфорная кислота

(АТФ) 29, 54, 69, 71, 253 Аденозинтрифосфатаза (АТФ-

аза) 30, 44, 52, 59, 254 Адиурекрин 323 Адреналин 299, 311 Адренокортикотропный гормон

315, 316 Адренохром 313 Азот 99, 129, 267 Аксон 195, 199 Актин 32, 41

Актомиозин 33, 41, 264 -

Акцелерин 116 Альбумины 27, 91, 99, 147, 184,

205 —крови 27

— мышц 27

Альдегиды 162, 165, 229, 238

— азелаиновый 163

— гептиловый 163

— нониловый 163 Альдестерон 311 Амилаза 324 Аминокислотный состав белков

22, 122, 129, 130, 140, 186 -Аммиак 213, 229, 233, 241, 242

Андрогены—см. Мужские по­ловые гормоны

Ансерин 48

Антигены 84, 138, 298

Антикоагулянты 116

Антиокислители 169

Антитела 84, 97, 298

Антитромбин 117, 219

Антитромбопластин 117

Арахидоновая кислота 148, 150

Аскорбиновая кислота 63, 138, 143, 169, 275

Аспарагиновая кислота 86, 291

Ацетилхолин 198, 201

Ацетильное число 167

Б

Белки 18, 84, 127, 147, 181, 184, 185, 196. 205, 213, 222, -236, 255, 263

— внутренних органов 205, 213

— жировой ткани 147

— крови 84, 86, 89, 90

— мышечной ткани 18, 21, 27, 39, 40, 254

— мяса 222, 235, 236, 255, 263, 287

•— нервной ткани 194, 196

— покровной ткани 184

— соединительной ткани 127

— хрящевой ткани 181, 184
Белое вещество 194, 196
Биливердин 100, 211, 213
Билирубин 100, 211, 213
Бромелаин 239
Бутилоксианизол 171
Бутилокситолуол 171
Буферная способность мышц 25,

73 Буферные системы крови 88,89

В

Вазопрессин 322

Витамины 100, 123, 153, 154, 167,

209, 214, 215, 217, 225, 260,

279, 285, 292

— А 100, 123, 153, 209, 217, 225

— В, 209

— В₂ 209, 214

— В₆ 179, 209, 226, 260

Витамины Bi2 179, 209, 217, 219, 226, 231, 260

_ Q 179 214

~ D 100', 154, 179, 225

— E 100, 154, 167, 170, 217, 225

— К 100, 209, 217, 225

— PP 209

Вода свободная 16 » связанная 16, 17

Водоудерживающая способ­ность мышц 77, 258, 283

Выделение белков 18

Г

Гем 23, 103, 109, 245

Гаматин 109

Гемпигменты 245

Гематоген 124

Гемоглобин 86, 102, 103, 106,

107, 109, 118, 122 Гемолиз 118, 121 Гемоглобинолиз 118 Гемокупреин 94 Гемпигменты 245 Гепарин 116, 143, 145, 208, 214,

215, 220 Гиалуронидаза 145 Гиалуроновая кислота 143, 144,

145 Гидрокортизон 310 Гидролиз 68, 138, 156, 252, 277,

292 Гидролизаты 123 Гидролитическая порча жиров

156, 168, 277 Гидроперекиси 159 Гипофиз 314

Гипофункция желез 302, 303, 305 Гифотоцин 323 Гликоген 46, 64, 208, 252 Глиальные клетки 197 Гликогенолиз 60 Гликокол 129, 130 Гликолиз 60 Гликолитические превращения

47, 52, 68, 261, 267 Глобин 103, 109, ПО Глобулин 26, 41, 90, 92, 99, 115,

147, 205, 264

— антигемофильный 112, 115 —i а-глобулин 90, 92

— Р-глобулин 90, 92 —■ v-глобулин 92

— X 26, 41, 255, 260

Глюкагон 306 Глюкоза 46

Глюкокортикостероиды 310Глюкооксидаза 172 Глюкопротеиды 126 Глютаминовая кислота 191,238

291 Глгоколипиды 197, 198 Глютатион 49, 198, 291 Головной мозг 194 Гонадотропный гормон (ГТГ)

309, 315, 318 Гормоны 297

— передней доли гипофиза 314

— средней доли гипофиза 321

— задней доли гипофиза 322

— надпочечников 309

— поджелудочной железы 303 306

— желез 306

— паращитовидных желез 302

— щитовидной железы 300

д

Дегидроадреналин 312 Денатурация белков 287 Дериваты 183 Дерма 184 Детергены 188 Дефибринирование 118, 124 Дийодтиронин 300 Дисульфидные связи 186, 187, 190

Ж

Желатин 136, 181

Желатозы 137

Желчные кислоты 219

Желудочный сок 325, 328

Желчь 210

Женские половые гормоны 308

Жирные кислоты 86, 148, 149,

150, 151, 168 Жировая ткань 145, 146, 148, . 152, 155, 157, 164, 168, 221 Жиропот 192

Замораживание мяса 249 Золка 176

И

Идуроновая кислота 143 Индол 243