Lektsia - бесплатные рефераты, доклады, курсовые работы, контрольные и дипломы для студентов » Препарат ренина изготовляют в виде сухого порошка и используют в сыроделии.

Протеолитическое действие ренина выражено слабее, чем у пепсина. Оптимум его гидролитической активности проявляется при рН 4,0, хотя по специфичности действия они весьма сходны.

В рубце животных благодаря наличию разнообразной микрофлоры синтезируются различные витамины: тиамин, рибофлавин, аскорбиновая кислота, весьма ценный витамин Bi2 и др. В 1 кг сухого вещества рубца содержится 100—300 мкг витамина Bi2, а в таком же количестве сычуга 1250 мкг.

ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА

В поджелудочной железе различают две основные части: внешнесекреторную и инкреторную. Внешнесекреторная железа составляет главную массу железы и выделяет секрет (сок) через мельчайшие капилляры, которые объединяются в выводной проток, открывающийся в двенадцатиперстную кишку; инкреторная железа во много раз меньшая по объему, выделяет секрет в кровяное русло. В соке поджелудочной железы домашних животных содержится значительно больше плотных веществ (до 10%),

чем в желудочном соке (в основном белки); рН панкреатического сока крупного рогатого скота около 8,0.

Поджелудочная железа вырабатывает комплекс разнообразных ферментов. Ионообменной хроматографией удалось разделить около 80% всех выделяемых ферментов. Содержание их в соке характеризуется следующими данными (в %).

Протеолитические ферменты		Расщепляющие нуклеиновые
трипсиноген ...................		кислоты
химотрипсиноген а . .		рибонуклеаза .... 2,4
химотрипсиноген [i . .		дезоксирибонуклеаза . 1,4
прокарбопептидаза А		Амилолитические .... 1,4
прокарбопептидаза В
карбопептидаза . . . .		мало Неидентифицированные . . 10

Промышленный интерес представляют ферменты белкового обмена: трипсин и химотрипсин. Для выделения их свежую железу быстро охлаждают, измельчают и помещают в раствор 0,25 н. серной кислоты, чтобы создать среду, неблагоприятную для действия ферментов. Экстракция продолжается в течение 24 ч при 5°С. Затем вытяжку отделяют и постепенно при охлаждении насыщают сернокислым аммонием. При этом происходит ступенчатое выделение белков, представляющих собой ферментные фракции (рис. 41). Таким образом можно получить восемь фракций ферментов: трипсиноген, трипсин, а-хи-мотрипсиноген, а-химотрипсин, р-химотрипсиноген, р-хи-мотрипсин, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу. Каждая фракция может быть получена в кристаллическом виде. В последнее время для разделения ферментов сока поджелудочной железы используют ионообменные смолы, например диэтиламиноэтилцеллюлозу.

Из экстракта поджелудочной железы в промышленности выделяют и получают новые препараты ингибитора трипсина, коллагеназу, эластазу, рибонуклеазу. .

Трипсиноген.Неактивная форма трипсина, которая при растворении в нейтральном растворе быстро превращается в активный трипсин. Активация происходит авто-каталитически, так как, по-видимому, в препарате трипсиногена всегда содержится некоторое количество трипсина.

В организме животных трипсиноген активируется энтерокиназой, выделяемой слизистой кишечника. Актив-

ными центрами трипсина являются остатки серина и гис-тидина, которые в молекуле трипсиногена находятся в скрытом состоянии. Переход трипсиногена в трипсин связан с гидролизом одной пептидной связи в молекуле белка и отщеплением гексапептида (рис. 42). В результате

Кислая Нытяжш

из поджелубочной

железы быка

-0,1

L-0,9 р-химо- у-химо-

Риоонуклеаза трипсин трипсин

Рис. 41. Относительное положение кристаллических ферментов при их последовательном выделении.

удаления ингибитора спирализация пептидной цепи белка возрастает, благодаря чему происходит сближение центров — остатков серина и гистидина.

Трипсин. Молекула трипсина состоит из полипептидной цепочки, соединенней внутримолекулярными водородными и дисульфидными связями. Молекулярная масса фермента 34 000. Изоэлектрическая точка трипсина находится в щелочной зоне— при рН 10,4—10,8.

ззо

В состав молекулы трипсина входят 223 аминокислотных остатка. Молекула имеет жесткое строение, поэтому она устойчива к действию горячих растворов разбавленных кислот- Каталитическое действие трипсина сводится к гидролизу пептидных связей белков и пептидов (при оп-

се

8ААААп\п£Гл JK-

Шониые или

Трипси-наген

Активный центр

Трипсин

ароросроо-""^

Рис. 42. Схема активирования трипсиногена:

А— аспарагиновая кислота; Гл — глицин; Ги и Я — гистидины; И — изолей-цин; Л ~ лизин; Се — серии; В — валин.

тимальном значении рН 7—9), в которых карбонильные группы образованы из молекул лизина или аргинина.

Этим избирательным действием трипсина пользуются для изучения первичной структуры белков.

При хранении поджелудочной железы в условиях низкой температуры активность трипсина увеличивается в результате автоактивации. Продолжительный автолиз тканей поджелудочной железы вызывает снижение про-теолитической активности фермента.

Химотрипсин, Вырабатывается железой в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Химотрипсиноген активируется энтерокиназой или трипсином. При этом отщепляется ингибитор—полипелтид (молекулярная масса 1200). Активация химотрипсиногена — сложный многоступенчатый процесс, связанный с освобождением нескольких промежуточных продуктов; в процессе активации последовательно образуются а-, (3-, у-химотрипсины. Молекула химотрипсина состоит из А-цепи (13 аминокислотных остатков), В-цепи (12 аминокислотных остатков) и С-цепи (97 аминокислотных остатков). Всего 239 аминокислотных остатков. Цепи стабилизированы S — S-свя-зями. В активный центр фермента входят серии и, по-видимому, гистидин.

Наибольшая активность кристаллического химотрипсина проявляется при рН 7—9. Химотрипсин полнее, чем трипсин, гидролизует казеин и лактальбумин, но по другим пептидным связям—преимущественно по тем, у которых карбонильные группы образованы из молекул тирозина или фенилаланина.

Рибонуклеаза.Фермент рибонуклеаза расщепляет РНК. Пептидная цепь фермента (рис. 43) состоит из

/^М^Ап—Ли-^Фен-^Глю^Арг^Глн—Гж-^Мет—Ас—Сер—up— Тре-~ Сер—Ал—АЛ^\

А п_____________________________________________________________________________________________________________ Гвп

. ^JIui~Anl-~Ajl~Diii~Tpe~Tpe~Jlii}~-Tiip—AJ>~lluc~ACii—llpir—Tiiii—jrta-~Cep-¹¹

Гис—вы—4ен~-Тре—Асн-—!а#~-лро—jruf~-U,un~Apr~Air~Jha~Tps~-ireu~Ai;ii~Api

41 Л

Рис. 43. Схема первичной структуры молекулы рибонуклеазы:

Ас — аспарагин; Гл — глютамин; цифры обозначают номера аминокислотных

остатков.

124 аминокислотных остатков, соединенных четырьмя дисульфидными мостиками (см. рис. 4). Молекулярная масса 12 700. Белок довольно термоустойчив.

Эластаза(панкреатпептидаза е). Действие эластазы описано выше (см. с. 141). Фермент состоит из одной полипептидной цепи с четырьмя дисульфидными связями.

В мясной промышленности поджелудочную железу в первую очередь используют для выделения инсулина, а из остатка получают липокаин. Только небольшая часть сырья, в основном подвергшегося автолизу (возможно разрушение инсулина), используется для получения ферментных препаратов. Из поджелудочной железы, непригодной для производства инсулина, изготовляют медицинский и технический панкреатин (применяется в кожевенной промышленности в качестве кожевенного мягчителя).

Список рекомендуемой литературы

Предметный указатель

Бендолл Дж. Мышцы, молекулы и движение. М., «Мир»,

1970. 256 с.

Бернхард С. Структура и функции ферментов. М., «Мир»,

1971. 334 с.

Гауровиц Ф. Химия и функции белков. М., «Мир», 1965. 530 с.

Гуров В. А., Иноземцева М. А., Замиховский А. Б. Справочник по производству органопрепаратов. М., «Пищевая промышленность», 1970. 318 с.

Ж о л и М., Физическая химия денатурации белков. М., «Мир», 1968. 364 с.

3 барский Б. И., Иванов И. И., МардашеевС. Р. Биологическая химия. Л., «Медицина», 1972. 582 с.

Крылова Н. Н., Л я с к о в с к а я Ю. Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. М., «Пищевая промышленность», 1965. 316 с.

Лозино-Лозинский Л. К. Очерки по криобиологии. Л., «Наука», 1972. 288 с.

Пе т р о в с к и и К- С. Гигиена питания. Т. I. M., «Медицина», 1971. 512 с.

Р а й х Г. Коллаген. М., «Легкая индустрия», 1969. 328 с.

Соколов А. А. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. М., «Пищевая промышленность», 1965. 490 с.

Соловьев В. И. Созревание мяса (теория и практика процесса). М., «Пищевая промышленность», 1966. 338 с.

Суриков М., ГолендаИ. Гормоны и регуляция обмена веществ. Минск, «Беларусь», 1970. 144 с.

Химия белка. Ч. II. Изд. Ленинградского университета, 1971. 112 с. Авт.: И. П. Ашмарин, Н. В. Садикова, С. Е. Тукачинскии, А. А. Мильберг.

Шестакова И. А. Структура и свойства коллагена. М-, «Легкая индустрия», 1968, 72 с.

Автолиз 64, 68, 70, 73, 74, 77, 79, 82, 119, 155, 202, 215, 251, 263

— внутренних органов 215

— жировой ткани 155

— крови 119

— мозговой ткани 202

— мышц 64, 70, 73, 74, 77, 78, 79, 82

------ гликогена 64

------ липидов 73

------ миофибрилл 76

------ мононуклеотидов 68

------ саркоплазмы 74

------ ферментов 78

— мяса при холодильной обра
ботке 251, 267

— эндокринных желез 298
Аденилактиназа 62
Адениловая кислота (АМФ) 52,

54, 62, 69, 200 Аденозиндифосфорная кислота

(АДФ) 29, 30, 52, 69 Аденозинтрифосфорная кислота

(АТФ) 29, 54, 69, 71, 253 Аденозинтрифосфатаза (АТФ-

аза) 30, 44, 52, 59, 254 Адиурекрин 323 Адреналин 299, 311 Адренокортикотропный гормон

315, 316 Адренохром 313 Азот 99, 129, 267 Аксон 195, 199 Актин 32, 41

Актомиозин 33, 41, 264 -

Акцелерин 116 Альбумины 27, 91, 99, 147, 184,

205 —крови 27

— мышц 27

Альдегиды 162, 165, 229, 238

— азелаиновый 163

— гептиловый 163

— нониловый 163 Альдестерон 311 Амилаза 324 Аминокислотный состав белков

22, 122, 129, 130, 140, 186 -Аммиак 213, 229, 233, 241, 242

Андрогены—см. Мужские половые гормоны

Ансерин 48

Антигены 84, 138, 298

Антикоагулянты 116

Антиокислители 169

Антитела 84, 97, 298

Антитромбин 117, 219

Антитромбопластин 117

Арахидоновая кислота 148, 150

Аскорбиновая кислота 63, 138, 143, 169, 275

Аспарагиновая кислота 86, 291

Ацетилхолин 198, 201

Ацетильное число 167

Белки 18, 84, 127, 147, 181, 184, 185, 196. 205, 213, 222, -236, 255, 263

— внутренних органов 205, 213

— жировой ткани 147

— крови 84, 86, 89, 90

— мышечной ткани 18, 21, 27, 39, 40, 254

— мяса 222, 235, 236, 255, 263, 287

•— нервной ткани 194, 196

— покровной ткани 184

— соединительной ткани 127

— хрящевой ткани 181, 184
Белое вещество 194, 196
Биливердин 100, 211, 213
Билирубин 100, 211, 213
Бромелаин 239
Бутилоксианизол 171
Бутилокситолуол 171
Буферная способность мышц 25,

73 Буферные системы крови 88,89

Вазопрессин 322

Витамины 100, 123, 153, 154, 167,

209, 214, 215, 217, 225, 260,

279, 285, 292

— А 100, 123, 153, 209, 217, 225

— В, 209

— В₂ 209, 214

— В₆ 179, 209, 226, 260

Витамины Bi2 179, 209, 217, 219, 226, 231, 260

_ Q 179 214

~ D 100', 154, 179, 225

— E 100, 154, 167, 170, 217, 225

— К 100, 209, 217, 225

— PP 209

Вода свободная 16 » связанная 16, 17

Водоудерживающая способность мышц 77, 258, 283

Выделение белков 18

Гем 23, 103, 109, 245

Гаматин 109

Гемпигменты 245

Гематоген 124

Гемоглобин 86, 102, 103, 106,

107, 109, 118, 122 Гемолиз 118, 121 Гемоглобинолиз 118 Гемокупреин 94 Гемпигменты 245 Гепарин 116, 143, 145, 208, 214,

215, 220 Гиалуронидаза 145 Гиалуроновая кислота 143, 144,

145 Гидрокортизон 310 Гидролиз 68, 138, 156, 252, 277,

292 Гидролизаты 123 Гидролитическая порча жиров

156, 168, 277 Гидроперекиси 159 Гипофиз 314

Гипофункция желез 302, 303, 305 Гифотоцин 323 Гликоген 46, 64, 208, 252 Глиальные клетки 197 Гликогенолиз 60 Гликокол 129, 130 Гликолиз 60 Гликолитические превращения

47, 52, 68, 261, 267 Глобин 103, 109, ПО Глобулин 26, 41, 90, 92, 99, 115,

147, 205, 264

— антигемофильный 112, 115 —i а-глобулин 90, 92

— Р-глобулин 90, 92 —■ v-глобулин 92

— X 26, 41, 255, 260

Глюкагон 306 Глюкоза 46

Глюкокортикостероиды 310Глюкооксидаза 172 Глюкопротеиды 126 Глютаминовая кислота 191,238

291 Глгоколипиды 197, 198 Глютатион 49, 198, 291 Головной мозг 194 Гонадотропный гормон (ГТГ)

309, 315, 318 Гормоны 297

— передней доли гипофиза 314

— средней доли гипофиза 321

— задней доли гипофиза 322

— надпочечников 309

— поджелудочной железы 303 306

— желез 306

— паращитовидных желез 302

— щитовидной железы 300

Дегидроадреналин 312 Денатурация белков 287 Дериваты 183 Дерма 184 Детергены 188 Дефибринирование 118, 124 Дийодтиронин 300 Дисульфидные связи 186, 187, 190

Желатин 136, 181

Желатозы 137

Желчные кислоты 219

Желудочный сок 325, 328

Желчь 210

Женские половые гормоны 308

Жирные кислоты 86, 148, 149,

150, 151, 168 Жировая ткань 145, 146, 148, . 152, 155, 157, 164, 168, 221 Жиропот 192

Замораживание мяса 249 Золка 176

Идуроновая кислота 143 Индол 243