Ферменты - это белки, выполняющие функция катализатора при прохождении в клетке биохимических реакций.

Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Если фермент относится к сложным белкам, то его белковая часть называется апоферментом, а небелковая (простетическая группа) - коферментом. Существуют и ферменты, в состав которых входит несколько апоферментов и коферментов.
В физиологии существует отдельная отрасль науки - энзимология, которая занимается изучением ферментов, разрабатывает практические вопросы синтеза и использования ферментов в пищевой промышленности и медицине.
Ферменты делятся на шесть классов по типу реакции, которая катализируется:
оксидоредуктазы (реакции восстановления и окисления),
трансферазы (перенос химических групп от молекулы к молекуле),
гидролазы (расщепление химических связей в реакциях гидролиза),
лиазы (образование двойных связей либо отщеплением, либо присоединением определенных химических групп),
изомеразы,
лигазы (соединение молекул с использованием АТФ).
Систематическое название молекулы фермента составляют из названия субстрата и названия класса фермента, например, глюкозооксидаза в соответствии с принципами систематики ферментов правильно именуется бета-д-глюкоза, кислород-1-оксидоредуктаза. Часто в литературе, как популярной, так и научной используются тривиальные (привычные, исторически сложившиеся названия), например, пепсин, трипсин, но при этом в научной литературе обязательно указывается полное систематическое название фермента, о котором идет речь.
Основа ферментативного катализа - это принцип "ключа и замка", когда фермент совершенно точно узнает молекулу субстрата и катализирует соответствующую биохимическую реакцию. Этот принцип сформулирован в 1894 году Фишером.
Механизм действия фермента состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, который затем распадается на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом. В ряде случаев в ферменте помимо основного активного центра имеются еще дополнительные активные центры, которые называются аллостерическими.
Ферменты, имеющие основной и аллостерические активные центры, называют аллостерическимиАллостерический фермент характеризуется тем, что его активация происходит не за счет активного центра, а за счет присоединения активатора или ингибитора к другому участку молекулы фермента, где при этом образуется аллостерический активный центр. В отличие от обычных активаторов и ингибиторов основных активных центров, активаторы и ингибиторы аллостерических центров называются эффекторами.
Осуществление ферментативного катализа (начало реакции и ее скорость) зависит от:
количества или активности фермента,
концентрации субстрата,
рН и состава раствора,
температуры,
присутствия активаторов или ингибиторов фермента.
Роль кофермента в осуществлении действия фермента является определяющей, так как он часто выступает активатором активного центра фермента. Это было доказано японским биохимиком Вангомна примере действия каталазы. Каталаза - это фермент, расщепляющий перекись водорода. В состав каталазы входит гем (ион железа в составе порфиринового кольца), который является коферментом и соединяется с апоферментом (белковой молекулой). Оказалось, что чистый раствор перекиси водорода сохраняется длительное время без разложения. Если в раствор добавить соль железа, образующую ионы железа, то 1 ион железа катализирует расщепление 1 молекулы перекиси за 30 минут. При добавлении в раствор гемогруппы (без белка) скорость разложения перекиси возрастает в 150 раз - за 1 минуту разлагается 5 молекул перекиси. При внесении в раствор фермента каталазы, то есть белковой молекулы, содержащей кофермент, скорость реакции уже возрастает в 150 млн. раз, так как за 1 минуту расщепляется 5 млн. молекул перекиси. Добавление же в раствор чистой белковой части фермента (апофермента) разложения перекиси водорода не вызывало вообще.
В любой живой клетке, в том числе и в растительной, ферменты бывают двух категорий:
конститутивныеили обязательные,
адаптивные или индуцированные, то есть образующиеся под влиянием условий внешней среды в ответ на воздействие ее факторов.
Если из окружающий среды в клетку поступают какие-либо факторы, разрушающие конститутивные ферментативные системы и их синтез, а, следовательно, и биохимические реакции, которые катализировались с их помощью прекращаются, то такие ферменты называют репрессированными.
Функционально одни и те же ферменты, которые образуются у разных особей, могут иметь определенные отличия в своих физико-химических свойствах. Такие ферменты называют изоферментами. Ферментов с множественностью молекулярных форм (изоферментов) известно около 50. Способность к образованию изоферментов является частью механизма приспособления организма к условиям внешней среды.