Глава III. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ, ЖИРОВОЙ, КОСТНОЙ И ПОКРОВНОЙ ТКАНЕЙ

Соединительная ткань принимает участие в построении органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий. Кроме того, она выполняет защитные функции и играет роль запасного депо жировых веществ, необходи­мых для жизнедеятельности организма. Некоторые сое­динительнотканные элементы участвуют в построении разнообразных тканей, в частности мышечной, покровной, пищеварительного тракта и др.

В зависимости от функционального назначения сое­динительная ткань в процессе эмбрионального развития дифференцируется. При этом образуются ткани, резко различающиеся по свойствам и строению: собственно соединительная, хрящевая и костная.

Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного основного (межклеточного) ве­щества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток (рис. 21). В зависимости от вида соединительной ткани основное вещество может находиться в. различном состоянии. Так, у собственно соединительной ткани оно полужидкое, слизеподобное, с различимыми под элект­ронным микроскопом тончайшими мембранами. В ре­зультате химических изменений основное вещество уплот­няется с сохранением некоторой эластичности, превра­щаясь в хрящевую ткань. Дальнейшее уплотнение основного вещества в результате накопления минераль­ных солей приводит к образованию весьма прочной костной ткани.

ГО

В межклеточном веществе в виде хаотических пере­плетений, а иногда упорядоченно (в виде пучков) нахо­дятся разнообразные по строению и химической природе волоконца. В соединительной ткани некоторых видов (на­пример, в сухожилиях) они заполняют все межклеточное пространство.

Рис. 21. Строение рыхлой соединительной ткани: / — коллагеновые волокна; 2 — эластиновые волокна; 3 — клетка; 4 — ядро.

Различают три вида волоконец: коллагеновые, эласти­новые, ретикулиновые. Свойства собственно соединитель­ной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волоконец. Между волоконцами находится не­большое количество форменных элементов — клеток сое­динительной ткани, играющих важную роль в развитии, питании и жизнедеятельности ткани.

Соединительная ткань составляет в среднем около 16% мясной туши большинства домашних животных, причем распределение ее по частям туши и качественный состав весьма разнообразны. От этого в значительной мере зависят потребительские достоинства мяса.

Соединительная ткань как сырье используется в кол­басном, кулинарном, желатиновом, клееварочном и дру­гих производствах.

По эмбриональному развитию, строению морфологи­ческих компонентов и по содержанию (в преобладающем количестве) однотипных белковых веществ — склеропро-теинов — к соединительной ткани близка покровная ткань.

СбЁСТбЕННб

СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ

ТКАНЬ

В зависимости от соотношения основного вещества и раз­нообразных волоконец, а также химических особенностей составных частей в организме различают следующие раз­новидности соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка), плотную (сухожилия), эластическую (шей­ная, или выйная, связка) и слизистую.

Химический состав различных видов собственно сое­динительной ткани в зависимости от ее строения и функ­циональных особенностей неодинаков (табл. 13).

Содержание составных частей. %

ТАБЛИЦА 13

эластическая (выйная связка)

57,6 41,9 1,1 0,6 0,5 31,7 7,5 0,8 0,5

Химический состав соединительной ткани

Вода ..................................................

Органические вещества...........................

В том числе:

жиры и другие липиды . . . .

белки (альбумины и глобулины)

тендомукоид................................. .

эластин..............................................

коллаген ....................................

экстрактивные вещества . . . .
Неорганические вещества.......................

Воды в соединительной ткани содержится значитель­но меньше, чем в мышечной. В составе сухого остатка преобладают органические вещества, особенно белки, от­носящиеся к группе протеиноидов, или склеропротеинов, содержание которых варьирует. В сухой остаток входит также некоторое количество углеводов, липидов, экстрак­тивных и минеральных веществ.

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Наиболее характерными компонентами соединительной ткани являются специфические белковые вещества, глав­ным образом структурные белки — склеропротеины: кол-

 

12,6

лаген, эластин, ретикулин, образующие прочные и элас­тические волокнистые структуры. Особенностью белков этой группы является удлиненная форма молекулы, обус­ловленная параллельно расположенными полипептидны­ми цепями. В составе элементарных волоконец склеро-протеинов имеются мукополисахариды.

В состав основного вещества соединительной ткани входят специфические белки муцины и мукоиды, отлича­ющиеся от других склеропротеинов по строению ифизи­ко-химическим свойствам. В соединительной ткани содер­жатся в меньшем количестве также и другие белки — альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т. п.

Коллаген

Коллаген (греч. colla — клей, gennao — порождаю) явля­ется клейдающим веществом, которое при нагревании сводой образует клей или желатин.

Коллаген — наиболее распространенный представи­тель группы протеиноидов. Он составляет около 30% всех белков животного организма. Коллаген входит в со­став рыхлой и плотной соединительной, костной, хряще­вой и покровной тканей, участвует в образовании сухо­жилий, связок, фасций. Распределение коллагена в раз­личных тканях характеризуется следующими данными (в % к сырой ткани).

Сухожилия....................... 25—35 Скелетные мышцы . 1—2

К°^с™................................. /О-.²⁰ _Почки............................... . 0,4—1

Хрящи.............................. 10—15

Кожа................................. 15—25 Печень.......................... .. 0,1—1

Стенки сосудов .... 5—12 Мозг ................... 0,2—0,4

Поразличию образования желатина под действием горячей воды коллаген подразделяют наволокнистый (в дерме и сухожилиях), гиалиновый (в костной ткани — оссеин), хондриновый (в составе хрящей), ихтуллино-вый (в составе рыбьего пузыря).

Ихтуллиновый коллаген переходит в клей уже при 40°С.

Коллаген — основа коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), представляющих собой пучки мельчай-

Ших фибрилл, для которых характерна значительная ме­ханическая прочность: они лишь слегка растяжимы — предел упругости влажных волокон составляет 7% к ис­ходному состоянию.

Период поперечной исчерченности коллагеновых во­локон 64 нм, что свидетельствует о повторяемости опре­деленных химических групп в структуре молекулы (рис. 22). Согласно результатам рентгеноструктурного анализа короткие промежут­ки вдоль оси волокон колла­гена с периодом идентичнос­ти 0,28 нм соответствует дли­не аминокислотного остатка в цепи, расстояние между главными цепями равно 0,46 и 1,1 нм. Рентгеноструктура коллагена иная, чем у кера­тина.

Коллаген имеет фибрил­лярное строение и состоит главным образом из ните­видных частиц (протофиб-рилл), для которых харак­терно явление двойного лу­чепреломления. По данным электронной микроскопии, диаметр протофибрилл 50— 100 нм.

По элементарному хими- Рис. 22. Электронная микро-ческому составу (табл. 14) ^гР^амма коллагеновой фибрил-теллаген отличается от боль­шинства белков (например, альбуминов, глобулинов)по­вышенным содержанием азота — в среднем 17,6% (коле­бания от 17,0 до 18,3%). Коэффициент пересчета азота на белок для коллагена равен 5,68.

Коллаген характеризуется некоторыми особенностями аминокислотного состава. В отличие от других белков в коллагене не содержатся триптофан, цистин и цистеин, очень мало тирозина и метионина, но преобладают гли-кокол, пролин и оксипролин ¹ (табл. 15), а также оксили-

 

Содержание коллагена определялось по оксипролину.

ТАБЛИЦА U

Содержание химических элементов в белках, % к абсолютно сухой ткани1

ретикулин

Элементарный химический состав

20,00 17,60 47,58 6,85 0,47

12,50 11,96 45,09 6,43 1,37

18,00 16,20 54,20 7,26 0,40 16,80

Вода . . Азот . . Углерод Водород Сера . . Кислород

¹ Данные получены при анализе соединительной ткани, освобожден­ной от растворимых белков и полисахаридов.

ТАБЛИЦА 15

Содержание аминокислот, % от массы белка

жела­тин

прокол-лаген

эла­стин

рети­кулин

Аминокислоты

коллаген

9,1/107* 10,0/49 6,8/47 4,0/29 0,8/5 26,0/363 11,8/77 3,22/28 1,66/15 4,1/31 0,8/5 1,3/7 13,2/107 15,16/131 3,9/32 1,0/5 2,3/19 0,0/0 3,5/15 0,0/0

9,0 10,0 6,7 2,5 0,7 26,0 11,8 5,3**

8,5 8,8 5,3 2,5 26,0 11,4

18,9 0,89 0,63 17,4 0,07 29,9 2,1 12,7 0,39 0,03 1,92 17,0 0,82 1,61 0,96 0,01 5,0 0,15

7, 14. 4. 2, 1, 24, 6,

Алании ..............

Аргинин ...............

Аспарагиновая кислота

• Валин

•Гистидин ..................

Гликокол ............

Глютаминовая кислота

4,3

•Лейцин ................

¹ Изолейцин .............

4,6 0,62 20,0

"Лизин ....................

' Метионин......................

' Оксилизин ............

Оксипролин ....

Пролин.........................

Серии ....................

0,0 0,0 2,4 0,0 0,2

Тирозин ................

2,2 0,0 2,5 0,0 0,0

• Треонин

• Триптофан .................

1,4

' Фенилаланин....................

«Цистин ....................

Цитруллин........................

* Вторые цифры — числа аминокислотных остатков на одну мо­лекулу белка. ** Лейцин -4- изолейцин.

Ьин, не обнаруженный в других белках. Следовательно, ро аминокислотному составу коллаген не является полно­ценным белком.

Гликокол составляет почти ^lU, пролин и оксипролин также ^lU часть всех аминокислотных остатков коллагена. Оксипролин в таких больших количествах найден только в коллагене.

Для первичной структуры коллагена характерно на­личие такой последовательности чередования 18 амино­кислот в полипептидной цепи: Гли-Про-КТли-Опро-К-Гли-Про-R (R — другие аминокислоты):

Пролин или Другие

оксипролин Глицин аминокислоты

н Г^1 н₂ н

N _н N- L С N ц

I II ПН II I II II

1^_ О_______ О OR О О

' ' ОЖйм '

Присутствие пролина и оксипролина обусловливает наличие, кроме пептидной связи, связи типа —СО—N^ с иными свойствами. Остатки пролина и оксипролина не участвуют в образовании а-спирали в связи с отсутстви­ем у них NH-группы, а так как на долю этих аминокислот -приходится 22% остатков, то в молекуле коллагена нет а-спирали. В коллагене в значительном количестве нахо­дятся диамино- и аминодикарбоновые кислоты с нали­чием полярных остатков. Среди пептидов, выделенных из коллагена, имеются такие, в которых полярные амино­кислоты связаны между собой. Это дает основание пред­полагать, что распределение тяжелых полярных амино­кислот возможно в одной, а легких — в другой области молекулы.

Общее количество аминокислот в полипептидной це­пи — первичной структуре коллагена составляют около 1000. Молекулярная масса такой цепи около 120000.

На основании рентгеноструктурного анализа считают, что молекула коллагена построена из трех полипептид­ных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси (рис. 23). Они образуют третичную структуру кол­лагена с молекулярной массой около 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют «тропо-

коллагеном» (возможно он идентичен проколлагену). Частицы указанного размера и строения представляют собой структурную единицу — «мономер», или молекулу коллагена.

В результате агрегации молекул тро-поколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл, представляющих собой тончайшие во­локонца, обладающие поперечной ис-черченностью (рис. 24). Протофибрил-лы объединяются в фибриллы — более крупные единицы, имеющие диаметр в пределах сотен нанометров,, видимые в электронном микроскопе.

• окшпролин о Пролан о глицин

Рие. 23. Спираль коллагена из трех цепей аминокис­лот.

В построении тропоколлагена, про­тофибрилл и фибрилл участвуют глю­коза, различные мукополисахариды (гиалуроновая кислота, хондроитин-сульфат С), выполняющие роль стаби­лизирующего, цементирующего ве­щества. Под действием ультразвука коллагеновые волоконца расщепляют­ся на отдельные фибриллы, обладаю­щие поперечной исчерченностью (см. рис. 22). Природа исчерченности пока еще не нашла исчерпывающего объ-

-04-

-о«-

\

Молекулы тропо­коллагена Q80hm*Mh»)

-о-«-

-ОЧ:

-о протариОрилла

-0-+-

-04:

-о-«-

-о«-

:2ij \ Рифта

-<>•*-

-0-+-

-°"+;

-о«-

■^Чг

-ОЧГ

-£>■«-

-о-*-

-о+-

Рис. 24. Схема агрегациимолекул тропоколлагена с образованием коллагеновых волокон.

яснения. Исчерченность могла возникнуть за счет агре­гации тропоколлагена; при этом получается определен­ная чередуемость аминокислотных остатков — участки полярных кислот образуют светлое, а неполярных — темное поле. Возникновение исчерченности можно также объяснить тем, что участвующие в образовании фибрилл полисахариды размещаются у концов контактирующих молекул тропоколлагена; полосатость исчезает при из­влечении полисахаридов.

В составе коллагена имеется 0,86% углеводов и 0,05% гексозаминов. Изоэлектрическая точка коллагена живот­ных разного возраста неодинакова.

Коллаген рН

из шкуры теленка ..................... ............. 6,36