При копчении мясопродукты обрабатывают летучими веществами (дымом), образующимся при неполном сгорании древесины. Дым — это смесь мельчайших твердых и жидких частиц, взвешенных в газовой среде. В настоящее время применяется ряд способов копчения: сухой, мокрый, холодный, горячий, электрокопчение и др.
Под действием разнообразных химических соединений (их насчитывается около 200) и тепла, обычно используемого в процессе копчения, происходят сложные взаимно связанные химические, физико-химические и биохимические изменения компонентов пищевых продуктов, в результате которых готовые изделия приобретают харак-
терные для них плотность, органолептические и пищевые свойства.
Помимо свойств исходного продукта, качество готовых изделий зависит от состава летучих веществ, температуры и продолжительности копчения.
В составе коптильных газов обнаружены следующие основные вещества: жирные кислоты — уксусная, пропио-новая, муравьиная, капроновая; спирты—метиловый, амиловый, изоамиловый, бутиловый, изобутиловый; альдегиды и кетоны — формальдегид, ацетальдегид, диаце-тил, фурфурол, ацетон; фенолы (их выделено около 20) —фенол (карболовая кислота), о-, м-, м-крезолы, толуол, ксилол, пирокатехин и т. д. Кроме того, в дыме содержатся смолистые вещества и следы углеводородов. Соотношение перечисленных веществ может резко меняться в зависимости от вида древесного материала и режима горения. Большое значение для качества дыма имеет группа фенолов и смолистых веществ.
Биохимические изменения, происходящие в процессе копчения, обусловлены значительным обезвоживанием, т. е. подсушиванием продукта. Это-необходимо для получения характерных органолептических свойств и лучшей сохранности продукта.
В процессе копчения некоторые летучие вещества коптильных газов осаждаются на поверхности, а другие проникают внутрь продукта, постепенно диффундируя во время копчения и последующей сушки.
В коптильных газах содержится значительное количество летучих органических кислот, подкисляющих продукт (рН снижается с 6,34—5,79 до 5,87—5,29).
Биохимические изменения компонентов мяса зависят от того, что вещества, поступающие в продукт при копчении (альдегиды и др.), сорбируются или взаимодействуют с функциональными группами белков и с другими химическими соединениями. Например, формальдегид реагирует со свободными аминными группами пептидных цепочек белков, образуя в конечном итоге моно- и диме-тильные соединения: R—NHCH2OH или RN(CH2OH)2. Взаимодействуя с двумя аминогруппами двух пептидных цепей, формальдегид образует между ними метиленовые мостики R—NH—CH2—HN—R. Аналогично действуют другие альдегиды и кетоны. По своему характеру действие их похоже на процесс дубления. Дубящее действие
оказывают также фенолы, характеризующиеся полифункциональными свойствами.
Копчение мяса при высокой температуре (40—90°С) сопровождается частичной тепловой денатурацией белков и освобождением скрытых функциональных групп (SH, карбоксильных, амино, окси и др.), которые могут вступать во взаимодействие с летучими продуктами коптильных газов. В результате всех перечисленных процессов происходит необратимая дегидратация, коагуляция части белков саркоплазмы и миофибрилл, в связи с чем уменьшается влагоудерживающая способность ткани, продукт лучше обезвоживается и уплотняется.
Наиболее резко при копчении изменяется коллаген, входящий в структуру мяса, оболочек колбасных изделий и кожи, покрывающей свинокопчености. Коллагеновые волокна в результате термического воздействия претерпевают денатурационные изменения — сваривание и частичный гидролиз. Водородные связи разрываются и освобождаются функциональные группы, вступающие в реакции с химическими веществами коптильных газов. Происходят превращения, связанные с дублением коллагена. Коллаген оболочек в этом случае до некоторой степени играет защитную роль, связывая ряд активных веществ и препятствуя их глубокому проникновению внутрь продукта.
Поверхность копченого продукта приобретает характерный коричневый цвет, что связано с окислительными изменениями фенолов, фурфурола и смол (по-видимому, полифенолы), осаждающихся на поверхности оболочки.
Во время копчения в соленом мясе происходит ряд биохимических процессов. На первой стадии в зависимости от режима (до 40—50°С) ускоряются реакции, катализируемые ферментами микроорганизмов, — протеолиз, липолиз, денитрификация и др.; многие ферменты мяса ингибированы при посоле. По мере повышения температуры внутри продукта постепенно развивается денатурация белков и инактивация ферментов.
В результате денатурации освобождаются скрытые функциональные группы белков, в частности — SH-rpyn-пы, обладающие редуцирующими свойствами. Вначале под влиянием бактерий, а затем в связи с накоплением редуцирующих соединений, а также ввиду диффузии редуцирующих веществ, являющихся продуктами копчения,
из нитритов освобождаются окислы азота. Вследствие происшедших изменений во время горячего копчения увеличивается интенсивность окраски мяса.
Оксимиоглобин при нагревании мяса теряет адсорб-ционно связанный кислород (последний вовлекается в окислительные превращения) и переходит в миоглобин, а затем в результате взаимодействия с N0 превращается в NO-миоглобин. Под действием высокой температуры последний подвергается деструкции с образованием NO-re-мохромогена, сообщающего розово-красную окраску копченому соленому мясу.
При холодном копчении (18—23°С) изменения миогло-бина способствуют появлению вишнево-красной окраски, так как в результате неполного сгорания углерода возможно появление СО и образование СО-миоглобина, окрашенного в вишневый цвет.
Продолжительное холодное копчение сопровождается более глубокой ферментацией — протеолизом мышечной ткани; структура ткани, особенно ядер (происходит их гомогенизация), теряется, консистенция мяса становится мягче, нежнее.
Жиры, содержащиеся в мясопродуктах, в процессе копчения активно сорбируют ряд летучих продуктов ' копчения — карбонильные соединения и фенолы (количество фенола может достигать 15,4 мг%). В результате антиокислительного действия Фенолов в жирах тормозятся окислительные процессы. Сильным антиокислительным действием обладают метиловые эфиры пирогаллола и.его гомологов. Во время копчения продукт приобретает специфический вкус и аромат, что в значительной мере связано с накоплением летучих веществ: органических кислот, альдегидов, фенолов и др.
Степень прокопченности характеризуется фенольным числом '. Запах копченостей в значительной мере обусловлен отдельными фракциями фенолов, например эйгено-лом (входит также в эфирные масла гвоздики), и некоторых карбонилов, например ванилином, диацетилом и т. п. В придании особого вкуса копченостям участвуют фенолы, кислоты и прочие соединения.
В процессе копчения мясопродуктов теряется некото-
1 Содержание миллиграммов фенолов в 100 г продукта.
рое Количество витаминов— 15—20% тиамина, рибофлавин, ниацин.
Биологическая оценка копченых продуктов. Основным
требованием, предъявляемым к консервирующим средствам, в частности к коптильным агентам, является их совершенная безвредность для организма человека и отсутствие угнетающего действия на пищеварительные ферменты.
Некоторые химические соединения коптильных газов, например органические кислоты, карбонилы, (ацетон, ацетальдегид и др.), в том количестве, в котором они накапливаются в копченых продуктах, безвредны для организма человека. В то же время накопление формальдегида нежелательно, так как в процессе пищеварения под действием НС1 формальдегид освобождается из связанного состояния и может воздействовать на белковую структуру пищеварительных ферментов, снижая их активность. Формальдегид даже в очень незначительном количестве (меньше 0,001%)—сильный ингибитор тио-ловых ферментов.
Фенолы, содержащиеся в копченых продуктах (фенол, крезол и др.), также не являются индифферентными для человека соединениями и обезвреживаются в печени. Поэтому накопление в жировой ткани значительных количеств фенолов вряд ли можно считать благоприятным для биологической оценки продукта.
Даже небольшое количество 3,4-бензпирена, входящего иногда в состав коптильного дыма (при неправильном ведении процесса), недопустимо, так как это вещество оказывает канцерогенное действие. Поступление канцеро-
| I |
генных соединений даже в ничтожных количествах, не вызывающих отклонений от нормы, повышает восприим-!" чивость организма к последующему (возможно суммированному) воздействию подобных соединений. Бензойная кислота, близкая по строению к фенолам, нередко применяемая в качестве консерванта пищевых продуктов у обнаружена и в продуктах копчения), способна специфически ингибировать действие пепсина. Из приведенных манных очевидно, что количество фенолов и ряд других веществ в копченых продуктах должно быть сведено до минимума.
Целесообразно применять такие способы копчения, при которых образование и накопление нежелательных
веществ в копченых продуктах не превышало бы допустимых величин. Поэтому сухое копчение или электрокопчение имеет преимущества перед мокрым (продукт погружается в коптильную жидкость, что увеличивает возможность проникновения коптильных агентов внутрь про-дукта) и тем более перед копчением, основанном на введении коптильных агентов непосредственно в толщу пищевого продукта. Целесообразно продукты, подлежащие копчению, защищать покрытиями (колбасные оболочки, кожа), с тем, чтобы летучие ароматические и другие вещества коптильного дыма по возможности сорбировались на оболочке, а не на поверхности продукта.
Канцерогенно действующие вещества 3,-4-бензпирен и 1,-2,-5,-6-фенантрацен образуются из лигнина при температуре свыше 350°С. Имеются способы, позволяющие устранять канцерогены из дыма. Они основаны на том, что эти вещества нерастворимы в воде. На этом основано фракционирование компонентов дыма путем последовательной конденсации и дистилляции.
Дальнейшее совершенствование способов копчения с точки зрения повышения пищевых достоинств и биологической ценности продукта должно идти по пути использования искусственных или очищенных естественных коптильных смесей, содержащих наименьшее количество химических веществ, нежелательных для здоровья человека, применения связанных фенолов (типа фенилсерная, фенилглюкуроновая кислота и т. п.) и других веществ, имитирующих аромат и вкус коптильных агентов.
ИЗМЕНЕНИЯ КОМПОНЕНТОВ
МЯСА ПРИ ТЕПЛОВОМ
ВОЗДЕЙСТВИИ
При нагревании (варка, жаренье, пастеризация, консервирование и т. п.) в мясе происходят специфические физико-химические превращения его компонентов и изменение их биологических свойств. Глубина этих сдвигов зависит от продолжительности теплового воздействия. В результате тепловой обработки мясо приобретает новые характерные вкусовые, ароматические качества, плотную консистенцию, становится более стойким при хранении и обычно лучше усваивается.
При этом в зависимости от вида обработки может происходить изменение его биологической ценности.
Изменение белков.Наиболее характерным и основным изменением белков всех тканей при нагревании является денатурация — изменение природных свойств белков. Она представляет собой комплекс явлений и может возникать в результате воздействия физических, химических и биологических факторов. В основе денатурации белков лежит нарушение упорядоченного расположения полипептидных цепей во вторичной, третичной структуре молекулы (под действием различных факторов) в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей. Белки, подвергшиеся денатурации, а затем и агрегации обычно хуже растворяются, увеличивается их отрицательное оптическое вращение, теряется способность к кристаллизации, утрачиваются биологические свойства.
Тепловая энергия расходуется на нарушение структуры молекулы. Энергию активации, необходимую для разрыва связей, существующих между звеньями полипептидных цепей, измеряют температурным коэффициентом денатурации, составляющим 100—150 ккал/моль. При этом энергия может тратиться на разрыв малого количества прочных ковалентных связей и большого количества слабых межмолекулярных связей в молекуле белка. Более вероятен второй вариант, если учесть, что в молекуле белка имеется несколько сотен водородных связей, составляющих около 75—80% внутримолекулярных связей глобулярных белков. Для нарушения пространственной конфигурации полипептидных цепей достаточен разрыв 10—20% водородных связей.
В результате разрыва внутримолекулярных связей (водородных, солевых) пептидные цепи частично развертываются, в результате чего функциональные группы (SH-группы, фенольная группа тирозина, гуанипиновая группа аргинина, е-аминогруппа лизина и др.) становятся более активными или более доступными для воздействия реактивов. Для тепловой денатурации белков особенно характерно увеличение реактивности SH-rpynn. По величине содержания SH-групп нередко судят о глубине денатурации белка.
Вторичные процессы, происходящие после денатурации, по-видимому, связаны с хаотическим возникновением связей (водородных, солеобразных) между полипеп-
тидными цепями как внутри молекулы, так и между молекулами различных белков, а также с изменением электростатического состояния белков (обычно изоточка денатурированных белков сдвигается). В результате вторичных процессов уменьшается гидрофильность белков, теряется их устойчивость (растворимость) и происходит агрегация, коагуляция и т. п.
Закономерности денатурационных превращений индивидуальных белков, наблюдаемые в растворах, существенно изменяются при денатурации белков в составе сложных структур, какими являются ткани животных. В этом случае тепловая денатурация белков будет зависеть не только от лабильности того или иного белка, но и от взаимосвязи между белками и другими соединениями, а также от условий окружающей среды, например, от dH и т. п.
Мясо обычно нагревают в пределах от 60 до 180°С, поэтому в зависимости от условий процесса и конечной температуры нагрева характер изменения белков и свойства готовых продуктов будут существенно различаться. Скорость денатурации белков мышечной ткани в растворах неодинакова. Наиболее быстро, уже при комнатной температуре, денатурирует основной белок мышц — миозин. При нагревании до 37°С он тепяет ферментативную активность уже через 15—20 мин. В структуре мышечной ткани это нативное свойство миозина сохраняется более стойко. При нагревании в течение 3 ч при 40°С ферментативная активность миозина снижается только на 50%, а при нагревании свыше 40°С миозина денатурирует полностью.
Более тонкие денатурационные изменения миозина были обнаружены при нагревании его раствора (0,5%) в Пределах 20—80°С. С помощью микрокалориметра отмечены два независимых процесса денатурации. Первый имеет максимум при 43°С, второй максимум 53°С. Оказалось, что первый этап связан с превращением компонента миозина ТММ, авторой ЛММ (см. с. 31). Аналогичное своеобразие (два максимума) было установлено и при изучении вязкости раствора миозина при нагревании, обусловленное поведение этих фрагментов белка. Белки саркоплазмы — миоген, глобулин X — коагулируют из раствора при нагревании до 45—50°С.
При тепловой обработке мышечной ткани очень важ-
ное значение имеют изменения миоглобина, от чего зависит окраска мяса. В результате денатурации теряется окраска миоглобина, он становится нерастворимым и подвергается деструкции с выделением гематина.
|
Наблюдается три последовательные Лазыв изменении Mb при нагревании его раствора при рН6—8 в интервале 40—90°С. Первая фаза связана с нарушением его структуры в области, связанной с группой гема. Вторая обусловлена развертыванием спирализованной области молекулы (в пределах до 80°С) и третья последовательная ступенчатая полимеризация, заканчивающаяся осаждением белка. Мио-глобин в мясе денатурируется постепенно в зависимости от температуры и продолжительности нагревания (рис. 39).
| : Прайалжительнпсшь нагрева, мин Рис. 39. Кривые денатурации миоглобина при нагревании мяса. |
При 60°С красная окраска сохраняется внутри куска мяса, при 60— 70°С мясо окрашивается .в розовый цвет, а при 70— 80°С и выше в значительной степени становится серо-коричневым, что соответствует полной денатурации миоглобина.
Своеобразным биохимическим тестом для контроля заданной температуры нагрева мяса могут служить методы определения активности некоторых его ферментов. Кислая фосфатаза теряет свою активность при температуре 70°С. Следовательно, отсутствие в пробе активности, присущей этому ферменту, свидетельствует о том, что мясо было нагрето свыше 71°С. Для этой же цели в последнее время проводится проба на карбоксилэстеразу. Она инактивйруется при нагреве мяса при 80°С в течение 10 мин или при 60°С 40 мин.
Белки мяса, денатурированные в результате теплового воздействия, легче подвергаются ферментативному гидролизу, так как в результате разрыва слабых внутримолекулярных связей создаются более благоприятные усло-
вия для взаимодействия протеолитических ферментов сопределенными пептидными группировками белковой молекулы, что особенно важно для коллагена.
С повышением температуры нагревания мяса от 20 до 80СС увеличивается количество остаточного азота, что, по-видимому, связано с образованием низкомолекулярных продуктов, отщепляющихся от молекул некоторых денатурированных белков.
Нагревание мяса с целью консервирования до более высокой температуры (до 100—180°С) сопровождается более глубокой деструкцией белков, которая может протекать в двух основных направлениях: во-первых, наиболее заметен гидролитический распад белков, отчетливо характеризующийся накоплением аминного азота при температуре свыше 120°С, и, во-вторых, наблюдается деструкция некоторых аминокислот и белков мяса с разрушением лабильных функциональных групп, например SH-групп цистеина, тиометильной группы метионина, особенно чувствительной е-аминогруппы лизина и др. Эти превращения сопровождаются появлением летучих продуктов: H2S, меркаптанов, NH3, С02 и т. д. (табл. 46).
| ТАБЛИЦА 46 | |||
| Содержание, мг% | |||
| Температура нагревания, °С | аминного азота | H2S | NH3 |
| До нагревания ................... 100.............................................. 108 ....................................... | 34,7 35,3 35,6 34,6 34,7 50 4 | 0,26 0,40 0,87 2.16 | 12,8 20,7 28,8 33 4 |
| 113 ................................. | |||
| 120 ... . . : | 40,5 60 0 | ||
| 130 ... | |||
| 150 ... ... | 117 0 Ю.01 | 115,4 | |
Изменения, связанные сдеструкцией аминокислот, несколько снижают биологическую ценность белков мяса и ухудшают его органолептические свойства.
Изменения экстрактивных веществ. Врезультате денатурации дегидратации белков при тепловой обработке измяса выделяется жидкость, в которой содержатся экстрактивные вещества, растворимые в воде и поддающиеся диализу, придающие вареному мясу характерные
вкусовые свойства. Белковый остаток, лишенный этих веществ (отмытый), безвкусен. Чувствительность экстрактивных веществ к нагреванию различна. Более устойчивы карнозин, молочная кислота, холин (распадается все го на 10—15%).
В процессе варки часть креатина распадается, а около 7з его превращается в креатинин. При нагреве мясного экстракта при 100°С в течение 6 ч потери других соединений экстракта происходят с различной интенсивностью (в %): аргинин 11, аланин 6,9, гистидин 21,8, креатинин 23,8, орнитин 28,5, фенилаланин 19,3, треонин 19,8. При этом аспарагиновая, глютаминовая кислоты, карнозин, метилгистидин — не разрушаются. Нагревание в течение 24 снижает уровень креатинина лишь на 8%.
Вместе с тем происходит некоторый распад глютатио-на, являющегося важным источником H2S при варке мяса кур, а при нагревании этого мяса до 90—113°С он полностью подвергается деструкции. При стерилизации говяжьего мяса (см. табл. 46) H2S накапливается в основном в результате деструкции цистеина, находящегося в составе белков. Глютатион при стерилизации подвергается лишь частичному разрушению. Накопление аммиака является следствием распада низкомолекулярных соединений (глютамина, адениловой кислоты) и белков. Значительная часть образовавшегося аммиака связывается кислотами. При нагревании мяса в результате распада уменьшается содержание органических фосфорных соединений.
В образовании вкуса вареного мяса, как уже отмечалось, важную роль играет глютаминовая кислота. Появление ее при тепловом воздействии на мясо возможно в результате освобождения аминокислот из белков и деза-минирования глютамина, который находится в мышечной ткани в лабильной связи с какими-то соединениями. Возможным источником образования глютаминовой кислоты является и глютатион. При варке мяса появляются микроколичества летучих продуктов: карбонильных соединений, летучих жирных кислот, H2S (а возможно и продукты вторичного взаимодействия с тиолами), участвующих в создании аромата вареного мяса.
В результате варки рН мяса незначительно сдвигается (на 0,3) в сторону нейтральной реакции, что связано отчасти с удалением СОг.
Изменение липидов. Нагревание мяса сопровождается выплавлением жира и частичным его эмульгированием. Длительное воздействие высокой температуры в присутствии воды и кислорода воздуха может вызвать гидролиз и окисление жиров. В результате нагревания до 190°С образуются эпоксиды. Одновременно с выплавлением жира освобождаются некоторые летучие соединения, связанные с жирами, что придает дополнительный аромат мясу и бульону.
Денатурационные изменения фракции белков (появление гемохромогена), а также освобождение липидов, особенно в свином мясе, при нагревании до 70°С способствует более быстрой окислительной порче жиров при хранении, что сопровождается ростом перекисей, резким подъемом тиобарбитурового числа (ТБЧ).
Липидная фракция вареной свинины подвергается более быстрой окислительной порче, чем липиды жировой ткани. Это объясняется отсутствием естественных антиокислителей и тем, что в процесс окисления очень быстро вовлекаются весьма лабильные фосфолипиды и фосфоли-попротеиды. В результате окисления фосфолипидов образуются летучие продукты с неприятным запахом. Параллельно с увеличением их содержания повышается ТБЧ-индекс.
Изменение витаминов. Изменение содержания витаминов в мясе при нагревании зависит от их термолабильности, а также от условий обработки (табл. 47).
ТАБЛИЦА 47
| Потери, % | |||
| Способ обработки мяса | ниацина | рибофлавина | тиамина |
| 10 5 5 | 5 10 10 | ||
| Запекание ........................ Тепловая стерилизация при 112°С ...... при 121°С ...... | 48 67 |
Наиболее чувствителен-к тепловому воздействию тиа
мин, поэтому потери его наиболее значительны, хотя эта
величина зависит от условий обработки мяса, главным
образом от рН и кислорода. -
Таким образом, нагревание мяСа до ЮО^С положительно влияет на пищевые качества продукта —улучшаются bkvc, аромат, перевариваемость, усвоение и в значительной степени сохраняется его биологическая ценность. Нагревание мяса свыше 100°С связано с некоторой утратой его биологической ценности и поэтому менее выгодно.
Образование компонентов вкуса и аромата.При нагревании мяса происходит преобразование предшественников в соединения, непосредственно участвующие в создании специфического «букета» — вкуса и запаха — мяса и различных мясных продуктов.
При этих превращениях большая роль отводится в качестве предшественников углеводам (глюкоза, рибоза, отчасти фруктоза), аминокислотам, нуклеотидам мясного экстракта. В результате взаимодействия этих веществ при нагреве образуются соединения, обусловливающие появление характерного запаха: альдегиды, кетоны, летучие кислоты, серусодержащие соединения, амины и др.
Важное значение в образовании запаха мяса играет реакция Майара, т. е. реакция взаимодействия Сахаров с компонентами, содержащими аминогруппу при нагревании. При этом происходит выделение летучих соединений и образование окрашенных продуктов (реакция мела-" ноидинообразования). Механизм этой реакции еще полностью не раскрыт, но некоторые стадии ее считаются выясненными и могут быть представлены следующим образом:
НО NHR NR
\/ J И
с снон сн
I I -н,о|
(СНОН)я +RNH2 5=—=±(СНОН)я ^z=i (CHOH)„^г±±
СНгОН СНаОН СН2ОН
Альдоза Амин Основание
Шиффа
HNR Г
НС—
Tz± (СНОН),,.! О
„i_—J.,..
сн2он
N-замещенный глакозвламин
N-Замещенный альдозиламин претерпевает перегруппировку (так называемую перегруппировку Амадори), образуя амино-1-дезокси-2-кетозу,
| + + н+ |
| RHN I сн- |
| н+ |
RN—Н II СН
I
| (СНОН)в_ |
(СНОН)„
| сн---- I СН2ОН |
I .
СН2ОН J
| NHR I сн2 ■± с=о |
NHR
I СН
II сон
I
| (СНОН,,.! I сн2он |
(СНОН)Ят1 СН2ОН
Дальнейшие превращения еще не установлены.
В результате реакции Майара образуются альдегиды—формальдегид и метилглиоксаль, а также ацетон, диацетил, фурфурол, оксиметилфурфурол, метилфурфу-рол и др.
Алифатические альдегиды образуются также из аминокислот при их окислительном дезаминировании и де-карбоксилировании (реакция Штрекера) при нагревании
[О]
-> RCHO + NH3 + C02
R-CH-COOH
I
NH2
Образующийся при этой реакции альдегид содержит на один атом углерода меньше, чем исходная аминокислота, например, из лейцина образуется .изовалериановый альдегид
NH2
Н8СЧ I [О]
_ >СН—СН2—СН-СООН-------------
н,с/
СНЗЧ /О
------- > >CH-CH2-Ccf + NH3 + С02
сн/ хн
из изолейцина — 2-метилмасляный альдегид и т. д. В результате реакции Штрекера цистеин, свободный и содержащийся в пептидах и белках, распадается с выделением сероводорода. Из метионина образуется метиональ, обладающий мясным ароматом,
NH2
I [О]
СН3—S—СН2—СН—COOH------- ►
■ ' . О
II
——+ СН3—S—СН2—СН2—СН + NH3 + С02
Из цистеина выделяется меркаптоацетальдегид, предоставляющий собой очень неустойчивое соединение, роль ^которого в аромате мяса еще не определена
[О] yf>
HS—СН2—СН—СООН-------- > HS—СН2—Cf 4-NH3 + C02
I чн
NH2
Треонин при нагревании при 160°С в течение часа образует продукт, обладающий запахом бульона — это а-кетомасляная кислота.
Реакция Майара идет в широком интервале рН, но лучше при рН 7—9. Скорость ее повышается при подъеме температуры. Так, при 60°С она идет в 20 раз быстрее, чем при 37°С, но и при этой температуре скорость ее достаточна.
На специфичность запаха, образуемого при нагревании смеси аминокислот и Сахаров, влияет природа аминокислоты, а не сахара.
При нагревании ряда аминокислот с глюкозой при 100 и 180°С в течение часа, получен ряд запахов: горелого сахара, ржаного хлеба, карамельный, шоколадный, горелой кукурузы и др., но «мясной» не был получен. При нагревании смеси, состоящей из водных растворов аминокислот (обязательно с /-цистеином), углеводов и эфиров ненасыщенных жирных кислот возникает запах, имитирующий мясной.
Установлено возникновение запаха при кипячении растворов аминокислот с простыми альдегидами: уксусным, пропионовым, глицериновым и производными фура-на. Из аминокислот необходимыми для получения мяс-
ного запаха являются: цистеин, глютаминовая кислота, пролин, гистидин.
Как показано последними исследованиями, мясной аромат получается при нагревании смеси таурина и тиамина при температуре 95—220°С и добавлении этого продукта к смеси свободных аминокислот. Добавление Сахаров 0,5—5% усиливает мясной запах.
В водном экстракте из свежего мяса эти соединения не обнаружены. Они появляются после кипячения экстракта в течение 2,5 ч. Установлено, что предшественниками их являются рибозо-5-фосфат и пролин или таурин. Путем экстракции мяса диэтиловым эфиром были выделены и разделены с помощью газо-жидкостной хроматографии и идентифицированы два соединения. Одно из них обладает запахом карамели и является по строению 4-гидрокси-2,5-диметил-3 (2Н) -фураноном
НО ,0
I I /Н
/с Ч
НзС/ \0/ ХСН3
Другое соединение обладает запахом жареного цикория и является гомологом первого: 4-гидроокси-5-метил-3 (2Н)-фураноном.
Глава VII.