ПОКРОВНАЯ ТКАНЬ И ЕЕ ДЕРИВАТЫ

Покровная ткань-—кожа (шкура) —защищает тело жи­вотных от физических и химических воздействий окру­жающей среды, механических повреждений, потери тепла и воды, проникновения в организм разнообразных болез­нетворных начал. Кожа выполняет функции органа выде­ления некоторых продуктов метаболизма и органа ося­зания.

 

Алании . . . Глицин . . . Валин .... Лейцин . . . Изолейцин Пролин . . . Фенилаланин . Тирозин . . . Триптофан . . Серии ....

В коже имеются потовые, сальные железы и волося­ные луковицы. К производным покровной ткани относят­ся роговые образования: волосы, шерсть, щетина, перья, пух, рога, когти, копыта и т. п.

Шкура состоит из трех слоев: наружного — эпидерми­са, среднего — дермы, нижнего — подкожной клетчатки. Эпидермис включает много рядов эпителиальных клеток, ороговевших на поверхности.

Дерма — средний, наиболее толстый, основной слой шкуры. Она представлена двумя слоями: верхним сосоч-ковым и нижним сетчатым. Сосочковый слой построен из рыхлой соединительной ткани, в которой расположены сосуды, питающие эпителий и нервный аппарат. Тонкие пучки сосочкового слоя переходят в плотный нижний сет­чатый слой дермы, представляющий собой плотную со­единительную ткань, построенную из толстых переплета­ющихся пучков коллагеновых волокон. Среди пучков кол­лагена расположены отдельные эластиновые волокна, остальное пространство заполнено бесструктурным межу­точным веществом.

Нижний слой кожного покрова представляет собой рыхлую соединительную ткань.

Каждый из слоев шкуры выполняет особые функции и имеет особый химический состав.

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Белковый состав основной части шкуры —дермы —
характеризуется следующими данными (в % к сырой
шкуре)._________________________

Коллаген ... 33,2
Эластин .... 0,34
Альбумины и гло­
булины ... 0,70
Мукоиды .... 0,16

По составу дерма очень похожа на плотную соедини­тельную ткань (см. табл. 13). Основные химические ком­поненты ее — соединительнотканные белки, а специфиче­скими белками шкуры и ее производных являются эпи-дермин и кератин.

Эпидермин.Это белок, образующийся в поверхност­ном слое эпидермиса, по свойствам близок к кератинам.

По структуре он подобен кератину, поэтому для него воз­можен переход а-формы в р-форму.

Эпидермин упруг и способен к сверхсокращению до 20% при нагревании до 70—85° С. Он не является ин­дивидуальным белком, не растворяется в воде, нейтраль­ных солях, но полностью переходит в раствор под дейст­вием 6 М раствора мочевины. Молекулы эпидермина асимметричны (коэффициент дисимметрии 3,5). Моле­кулярная масса основного компонента белка, выделенно­го при помощи мочевины, 60000. В молекуле белка рас­тущего эпителия имеются SH-группы, а в ороговевших клетках — S—S^-. Под действием мочевины происходит разрыв водородных связей и эпидермин распадается на структурные единицы. После этого дополнительная дез­агрегация части белка может быть достигнута под дейст­вием сульфидов, которые разрывают — S—S-мостики с восстановлением SH-rpynn.

Кератин.Белок прочных образований (производных) шкуры: рогов, копыт, волос, шерсти, щетины, пуха, пера и т. д. В зависимости от происхождения физико-химиче­ские свойства и химический состав кератинов существен­но меняются.

Кератины относятся к группе протеиноидов — наибо­лее прочных, устойчивых белков. Они нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей, кислот, спирте, эфире и т. п., не гидролизуются под действием пищеварительных фер-

ТАБЛИЦА 26

Содержание аминокислот i % к белку

Содержание

аминокислот,

Аминокислоты

% к белку

Аминокислоты

(U .- 3§

О. Э н

6,3	6,42
14,4	11,9
0,5	0,7
10,9	10,4
1,1	1,1
3,8	2,76
8,0	7,2
17,9	14,1
—	1,17

	4,14
—	6,58	—
5,9	4,64	8,3
8,3	11,3	8,0
4,7	11,3	6,0
9,6	9,5	8,8
2,7	3,65	5,2
3,5	4,65	2,2
—	1,8	__
7,6	10,01	10,2

Треонин . . Цистеин . . Метионин . . Аргинин . . . Гистидин . . Лизин . . . Аспарагиновая кислота . . Глютаминовая кислота . . Амидный азот

4,4 8,2 0,5 7,5 0,4 1,3

7,0

9,7

 

ментов. Такая устойчивость этих протеиноидов объясня­ется своеобразием строения и сочетания аминокислот в данных белках (табл.26).

В кератинах содержится от 4 до 14,4% цистеина, в связи с чем в их составе много серы — от 2 до 6%, что обнаруживается при горении. Запах горелой шерсти, рога обусловлен образованием из цистеина летучих меркапта­нов. В кератинах много пролина и глицина, а также свое­образно сочетание основных аминокислот — гистидина, лизина и аргинина (1:4: 12). Нерастворимость и устой­чивость кератинов обусловлена наличием в них большого количества цистеина, который образует дисульфидные мостики между пептидными цепочками белка по следую­щей схеме

—СО— NH—СНСО—NH—СН—

IСН₂—S

I

S—СН₂

I

—СН—СО—NH—CH—СО-Наличие дисульфидных мостиков в молекуле керати­на придает белку большую прочность, делает его нераст­воримым подобно вулканизированному каучуку. Поэтому иногда кератин называют «вулканизированным белком». Помимо дисульфидных связей, полипептидные цепочки кератина связываются и водородными связями

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

		-S—S-
_S—S—
_S—S—	-S—S-
-S—S—
	-S—S—
—S—S—
-S— S-	_s_s—
-s—s-
	—S—S—

Высокое содержание полярных гидрофильных групп в структуре волокон кератина позволяет предположить, что прочность его, по-видимому, зависит и от межмоле­кулярного взаимодействия между этими группировками.

Под действием сероводорода, сульфидов, цианидов, тиогликолевой кислоты и т. п. дисульфидные связи вос­станавливаются с образованием сульфгидрильных групп по следующей реакции:

R—S—S—R_x + NaCN -»- RSNa + NC—S—Rj.

Восстановленный растворимый кератин получил на­звание кератеина. Он может расщепляться протеолитиче-скими ферментами. Использование кератеина для пита­ния некоторыми насекомыми (личинками моли и др.) объясняется наличием в их пищеварительном тракте осо­бого фермента кератиназы, расщепляющего дисульфид­ные связи кератеина.

На практике для удаления шерсти применяют веще­ства, разрушающие—S—S—связи, препараты сульфидов и других подобных веществ. Под действием окислителей Н2О2, Вг₂, гипохлорида и других дисульфидные связи тоже распадаются, но при этом в процесс вовлекаются и другие группы белка, в результате чего образуются раст­воримые продукты, легко вступающие в химические реак­ции. Механическая деструкция кератеинов (например, тонкое растирание шерсти) также частично переводит кератин в растворимую форму и состояние, доступное для воздействия протеолитических ферментов.

При действии на кератин надуксусной кислоты мож­но получить растворимый дериват кератина, в котором цистеин окислен в цистеиновую кислоту

RSSRj + 6 [О] + 2е-^- 2RSO3 .

Это так называемые кератозины (а, р\ у), различаю­щиеся по аминокислотному составу и молекулярной мас­се (от 10 до 80 тыс.).

Для получения максимально растворимого протеида применяют ряд методов, например обработку тиогликоля-том в присутствии концентрированной мочевины при рН 10,5 и комнатной температуре.

Под действием щелочи в кератинах возможен разрыв дисульфидного мостика гидролитическим путем

н₂о
R—S—S—Ri <----- > RSOH + HSRx

Остаток

сульфеновой

кислоты

 

Сульфеновая кислота неустойчива в щелочных раст­ворах и может претерпевать дальнейшие превращения. Сульфгидрильные группы в этих условиях могут вступать в реакцию с полярными группами белка, образуя, на­пример, лантионин

NH NH NH NH

I III
CH-CH₂-SH + НОСН₃-СН--------------- >- CH-CH₂-S-CH₂-CH + Н₂0

I III

со со со со

I II

Остаток лантионина

Для растворения кератинов (при кипячении) приме­няют вещества, получившие название детергентов, на­пример додецилсульфат натрия (С^ FfeOSCbNa). Моле­кулярная масса растворимых частиц 75 000, причем они состоят на 60% из кератина и примерно на 40% из присоединенного детергента. С помощью детергентов удалось более глубоко изучить структуру кератина. На основании анализа концевых аминокислот кератина и продуктов его деструкции показано, что молекула кера­тина состоит из 37 пептидных цепей с общей минималь­ной массой около 2000 000.

На основании данных рентгеноструктурного анали­за, изучения с помощью электронно-оптического метода и результатов исследования физико-химических свойств кератина и продуктов его деструкции предлагают сле­дующую модель-схему строения кератина (рис. 30).

Основой фибриллярной структуры кератина являет­ся микрофибрилла (рис. 30, б). Под электронным мик­роскопом установлены ее диаметр около 80 нм и длина до 1 мкм.

Микрофибриллы отстоят одна от другой на расстоя­ние (от центра) 90 нм.

Внутри каждой микрофибриллы имеются субструкту­ры— протофибриллы диаметром 20 нм. Микрофибрил­ла состоит из 11 протофибрилл — две внутри и девять по окружности. В свою очередь каждая протофибрилла представляет собой тройную спираль из трех а-цепей

(рис. 30, а). Таким образом, первичным мономером ке­ратина является триплет — прекератин (протофибрил­ла) подобный тропоколлахену, но с другим аминокис­лотным составом, структурой и физико-химическими свойствами. МикрофибриллаХ построена из протофиб­рилл подобных, но не идентичных субъединиц.

•

Для упрочения кератиновьЬх образований, например шерсти, их обрабатывают фЬрмальдегидом, который «сшивает» цепи белков путем образования метиленовых (—СН₂—) мостиков. Последние, как установлено, образуются между е-аминогруппа'ми лизина

и ЧСН-группами тирозина. Фор­мальдегид может быть введен в молекулу кератина также после действия восстановителей по сле­дующей схеме:

RSSR

RSH + HSR;

2RSH + HCOH ->- RS—CH₂—SR + Н₂0.

В этом случае разорванные цистеиновые связи воссоединяют­ся в более прочные с помощью формалина.

Рис. 30. Модель молеку­лярной структуры а-ке- ратина: а — протофибрилла, состоя­щая из трех а-спиралеи. закрученных вместе и вхо­дящих в свою очередь в канат; в — микрофибрйлла, содержащая 11 протофиб­рилл.

Кератин эластичен, способен
растягиваться во влажном со­
стоянии и сокращаться при высы­
хании. Растягивание кератина,
как показали рентгеноструктур-
ные исследования (шерсти, волос,
рогов), объясняется переходом
а-конфигурации кератина в
Р-конфигурацию. а-Форма —

складчатая; в изгибе размером 0,51 нм (период идентичности) содержится три остатка амино­кислоты. При растяжении обна­руживается р-форма с периодом идентичности 0,33 нм

 

При растяжении на 100%цепь развертывается полно­стью (0,515X2). Набухание ирастяжение волос и шерсти во влажной атмосфере связано, по-видимому, сразрывом (обратимым) солеобразных или водородных связей меж­ду пептидными цепями

с=о сн NH-—

/

HCR

о:

.I.--V-

-NH,-

-0=С-^ HCR

ОС'

веществами. Они стабилизируют пену в противопожар­ных жидкостях. Подобным методом получают и керати-новый клей. Продукты деструкции кератинов используют­ся для получения кератиновых пленок, лаков, изготовле­ния пластмасс, эмульгаторов. \

Кератины являются ценным\ источником различных
аминокислот: глютаминовой, цистеина, тирозина и др. По
аминокислотному составу кератин, является полноценным
белком. \

В настоящее время в мясной промышленности СССР организовано промышленное производство некото­рых аминокислот на основе гидролиза кератиновых от­ходов.

Некоторые аминокислоты (например, глютаминовая) получили широкое применение в медицине при лечении ряда заболеваний, связанных с нарушением нервной дея­тельности. Глютаминовая кислота в виде мононатриевой соли широко используется для улучшения вкуса пище­вых продуктов. Добавление к продукту 0,1—0,3% моно-глютамата натрия способствует раскрытию естественного вкуса пищевых продуктов. Большие перспективы имеет получение таких незаменимых аминокислот, как треонин, валин, лизин, лейцин, изолейцин, а также цистина и сме­сей аминокислот.

 

При нагревании кератинов в горячей воде большее ко­личество слабых связей разрывается (дисульфидные при этом сохраняются), что приводит к денатурации и не­обратимому сжатию волокон. Такое явление наблюдает­ся при усадке шерсти и горячей обработке роговых из­делий.

В результате таких превращений кератин становит­ся более прочным.

Основная масса кератиновых производных использу­ется в легкой промышленности, но значительное количе­ство отходов (некондиционные рога, копыта, отходы ще­тины и т. д.) является сырьем для получения пенообразо­вателя, кератинового клея. Пенообразователь получают в результате неглубокого щелочного гидролиза, под давле­нием. Приэтом разрушаются — S—S—связи. Продукты деструкции кератинов являются поверхностно-активными

МЕЛАНИНЫ

Меланины — это особые пигменты, которые обусловли­вают в основном окраску кожи. Они откладываются в эпителиальном слое в виде микроскопических аморфных глыбок — зерен.

Образования подобного рода придают окраску воло­сам, шерсти, перьям и т. п. Меланины трудно растворимы (нерастворимы в воде, солевых растворах, некоторые — в щелочах), похожи в этом отношении на кератины, хотя не содержат серы, а количество азота не превышает 8,8%. Пигменты растворимы в серной кислоте и обесцве­чиваются крепкой азотной кислотой, перекисью водорода, сернистой кислотой, хлорной водой. Меланины являются продуктами последовательного окисления тирозина и кон­денсации продуктов окисления в пигмент-полимер, в ос­нове которого лежит индольное кольцо

■Clij '/Ю₂ HOf^\-CU₂ _2h

-------- >- ------- *-

HO^n^ J¹ ru ТирозиназаiiqI^^ U Л,, Тирозиназа

Nll₂ С ООН NH₂ COOH

Тирозин ' 3,4-Диоксифени.ла.ланин

 

NH₂^XCOOH

Допагхинон Пигмент

Меланины образуются в тканях с участием тканевых ферментов (тирозиназы и др.).

Характерной особенностью кожных придатков явля­ется наличие в их составе Fe, Si0₂ (содержание достига­ет 7з всех минеральных веществ), придающего еще боль­шую прочность кератинам, а также Са, Р.

ПОТОВЫЕ И САЛЬНЫЕ ЖЕЛЕЗЫ

Функцией потовых желез является удаление с потом зна­чительных количеств воды (иногда до 7з воды, выделяе­мой из организма) и некоторых продуктов обмена. Сухой остаток пота составляет около 1,2%, из которых 7з— Ч₂ минеральных веществ. Из органических соединений с потом выделяются мочевина, креатин, креатинин, моче­вая кислота, а также летучие жирные кислоты (в том числе масляная, капроновая и др.), придающие поту ха­рактерный запах.

Секрет сальных желез — густая масса белого цвета, предназначенная для защиты поверхностного слоя ткани от высыхания, участвующая в регуляции теплообмена и предохранении от проникновения микроорганизмов.

Секрет сальных и потовых желез, соединяясь вместе, образует жиропот. Практическое значение имеет жиро­пот овец (составляет несколько десятков процентов от массы шерсти). Его получают промыванием шерсти в мыльной воде или Извлекают органическими растворите­лями, которые, однако, ухудшают качество шерсти. Очи­щенный жиропот овец — ланолин — светло-желтое, мазе­образное вещество (смесь липидов).

В состав жиропота входят в виде эфиров (воски) вы­сокомолекулярные спирты (цериловый, ланолиновый,

карнаубовыи), холестерин (особенно много), глицерин с высокомолекулярными жирными кислотами, главным об­разом пальмитиновой, церотиновой (26 углеродных ато­мов) и миристиновой, а также белки и минеральные ве­щества. Широкое применение в медицине нашел ланолин как основа для мазей и кремов, способный поглощать значительное количество воды (200—300%) и устойчи­вый при хранении.

Глава IV.