Покровная ткань-—кожа (шкура) —защищает тело животных от физических и химических воздействий окружающей среды, механических повреждений, потери тепла и воды, проникновения в организм разнообразных болезнетворных начал. Кожа выполняет функции органа выделения некоторых продуктов метаболизма и органа осязания.
Алании . . . Глицин . . . Валин .... Лейцин . . . Изолейцин Пролин . . . Фенилаланин . Тирозин . . . Триптофан . . Серии .... |
В коже имеются потовые, сальные железы и волосяные луковицы. К производным покровной ткани относятся роговые образования: волосы, шерсть, щетина, перья, пух, рога, когти, копыта и т. п.
Шкура состоит из трех слоев: наружного — эпидермиса, среднего — дермы, нижнего — подкожной клетчатки. Эпидермис включает много рядов эпителиальных клеток, ороговевших на поверхности.
Дерма — средний, наиболее толстый, основной слой шкуры. Она представлена двумя слоями: верхним сосоч-ковым и нижним сетчатым. Сосочковый слой построен из рыхлой соединительной ткани, в которой расположены сосуды, питающие эпителий и нервный аппарат. Тонкие пучки сосочкового слоя переходят в плотный нижний сетчатый слой дермы, представляющий собой плотную соединительную ткань, построенную из толстых переплетающихся пучков коллагеновых волокон. Среди пучков коллагена расположены отдельные эластиновые волокна, остальное пространство заполнено бесструктурным межуточным веществом.
Нижний слой кожного покрова представляет собой рыхлую соединительную ткань.
Каждый из слоев шкуры выполняет особые функции и имеет особый химический состав.
БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА
Белковый состав основной части шкуры —дермы —
характеризуется следующими данными (в % к сырой
шкуре)._________________________
Коллаген ... 33,2
Эластин .... 0,34
Альбумины и гло
булины ... 0,70
Мукоиды .... 0,16
По составу дерма очень похожа на плотную соединительную ткань (см. табл. 13). Основные химические компоненты ее — соединительнотканные белки, а специфическими белками шкуры и ее производных являются эпи-дермин и кератин.
Эпидермин.Это белок, образующийся в поверхностном слое эпидермиса, по свойствам близок к кератинам.
По структуре он подобен кератину, поэтому для него возможен переход а-формы в р-форму.
Эпидермин упруг и способен к сверхсокращению до 20% при нагревании до 70—85° С. Он не является индивидуальным белком, не растворяется в воде, нейтральных солях, но полностью переходит в раствор под действием 6 М раствора мочевины. Молекулы эпидермина асимметричны (коэффициент дисимметрии 3,5). Молекулярная масса основного компонента белка, выделенного при помощи мочевины, 60000. В молекуле белка растущего эпителия имеются SH-группы, а в ороговевших клетках — S—S-. Под действием мочевины происходит разрыв водородных связей и эпидермин распадается на структурные единицы. После этого дополнительная дезагрегация части белка может быть достигнута под действием сульфидов, которые разрывают — S—S-мостики с восстановлением SH-rpynn.
Кератин.Белок прочных образований (производных) шкуры: рогов, копыт, волос, шерсти, щетины, пуха, пера и т. д. В зависимости от происхождения физико-химические свойства и химический состав кератинов существенно меняются.
Кератины относятся к группе протеиноидов — наиболее прочных, устойчивых белков. Они нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей, кислот, спирте, эфире и т. п., не гидролизуются под действием пищеварительных фер-
ТАБЛИЦА 26
Содержание аминокислот i % к белку |
Содержание
аминокислот,
Аминокислоты |
% к белку
Аминокислоты
(U .- 3§ |
О. Э н
6,3 | 6,42 |
14,4 | 11,9 |
0,5 | 0,7 |
10,9 | 10,4 |
1,1 | 1,1 |
3,8 | 2,76 |
8,0 | 7,2 |
17,9 | 14,1 |
— | 1,17 |
4,14 | ||
— | 6,58 | — |
5,9 | 4,64 | 8,3 |
8,3 | 11,3 | 8,0 |
4,7 | 11,3 | 6,0 |
9,6 | 9,5 | 8,8 |
2,7 | 3,65 | 5,2 |
3,5 | 4,65 | 2,2 |
— | 1,8 | __ |
7,6 | 10,01 | 10,2 |
Треонин . . Цистеин . . Метионин . . Аргинин . . . Гистидин . . Лизин . . . Аспарагиновая кислота . . Глютаминовая кислота . . Амидный азот |
4,4 8,2 0,5 7,5 0,4 1,3
7,0
9,7
ментов. Такая устойчивость этих протеиноидов объясняется своеобразием строения и сочетания аминокислот в данных белках (табл.26).
В кератинах содержится от 4 до 14,4% цистеина, в связи с чем в их составе много серы — от 2 до 6%, что обнаруживается при горении. Запах горелой шерсти, рога обусловлен образованием из цистеина летучих меркаптанов. В кератинах много пролина и глицина, а также своеобразно сочетание основных аминокислот — гистидина, лизина и аргинина (1:4: 12). Нерастворимость и устойчивость кератинов обусловлена наличием в них большого количества цистеина, который образует дисульфидные мостики между пептидными цепочками белка по следующей схеме
—СО— NH—СНСО—NH—СН—
IСН2—S
I
S—СН2
I
—СН—СО—NH—CH—СО-Наличие дисульфидных мостиков в молекуле кератина придает белку большую прочность, делает его нерастворимым подобно вулканизированному каучуку. Поэтому иногда кератин называют «вулканизированным белком». Помимо дисульфидных связей, полипептидные цепочки кератина связываются и водородными связями
-S—S- | |||
_S—S— | |||
_S—S— | -S—S- | ||
-S—S— | |||
-S—S— | |||
—S—S— | |||
-S— S- | _s_s— | ||
-s—s- | |||
—S—S— | |||
Высокое содержание полярных гидрофильных групп в структуре волокон кератина позволяет предположить, что прочность его, по-видимому, зависит и от межмолекулярного взаимодействия между этими группировками.
Под действием сероводорода, сульфидов, цианидов, тиогликолевой кислоты и т. п. дисульфидные связи восстанавливаются с образованием сульфгидрильных групп по следующей реакции:
R—S—S—Rx + NaCN -»- RSNa + NC—S—Rj.
Восстановленный растворимый кератин получил название кератеина. Он может расщепляться протеолитиче-скими ферментами. Использование кератеина для питания некоторыми насекомыми (личинками моли и др.) объясняется наличием в их пищеварительном тракте особого фермента кератиназы, расщепляющего дисульфидные связи кератеина.
На практике для удаления шерсти применяют вещества, разрушающие—S—S—связи, препараты сульфидов и других подобных веществ. Под действием окислителей Н2О2, Вг2, гипохлорида и других дисульфидные связи тоже распадаются, но при этом в процесс вовлекаются и другие группы белка, в результате чего образуются растворимые продукты, легко вступающие в химические реакции. Механическая деструкция кератеинов (например, тонкое растирание шерсти) также частично переводит кератин в растворимую форму и состояние, доступное для воздействия протеолитических ферментов.
При действии на кератин надуксусной кислоты можно получить растворимый дериват кератина, в котором цистеин окислен в цистеиновую кислоту
RSSRj + 6 [О] + 2е-^- 2RSO3 .
Это так называемые кератозины (а, р\ у), различающиеся по аминокислотному составу и молекулярной массе (от 10 до 80 тыс.).
Для получения максимально растворимого протеида применяют ряд методов, например обработку тиогликоля-том в присутствии концентрированной мочевины при рН 10,5 и комнатной температуре.
Под действием щелочи в кератинах возможен разрыв дисульфидного мостика гидролитическим путем
н2о
R—S—S—Ri <----- > RSOH + HSRx
Остаток
сульфеновой
кислоты
Сульфеновая кислота неустойчива в щелочных растворах и может претерпевать дальнейшие превращения. Сульфгидрильные группы в этих условиях могут вступать в реакцию с полярными группами белка, образуя, например, лантионин
NH NH NH NH
I III
CH-CH2-SH + НОСН3-СН--------------- >- CH-CH2-S-CH2-CH + Н20
I III
со со со со
I II
Остаток лантионина
Для растворения кератинов (при кипячении) применяют вещества, получившие название детергентов, например додецилсульфат натрия (С^ FfeOSCbNa). Молекулярная масса растворимых частиц 75 000, причем они состоят на 60% из кератина и примерно на 40% из присоединенного детергента. С помощью детергентов удалось более глубоко изучить структуру кератина. На основании анализа концевых аминокислот кератина и продуктов его деструкции показано, что молекула кератина состоит из 37 пептидных цепей с общей минимальной массой около 2000 000.
На основании данных рентгеноструктурного анализа, изучения с помощью электронно-оптического метода и результатов исследования физико-химических свойств кератина и продуктов его деструкции предлагают следующую модель-схему строения кератина (рис. 30).
Основой фибриллярной структуры кератина является микрофибрилла (рис. 30, б). Под электронным микроскопом установлены ее диаметр около 80 нм и длина до 1 мкм.
Микрофибриллы отстоят одна от другой на расстояние (от центра) 90 нм.
Внутри каждой микрофибриллы имеются субструктуры— протофибриллы диаметром 20 нм. Микрофибрилла состоит из 11 протофибрилл — две внутри и девять по окружности. В свою очередь каждая протофибрилла представляет собой тройную спираль из трех а-цепей
(рис. 30, а). Таким образом, первичным мономером кератина является триплет — прекератин (протофибрилла) подобный тропоколлахену, но с другим аминокислотным составом, структурой и физико-химическими свойствами. МикрофибриллаХ построена из протофибрилл подобных, но не идентичных субъединиц.
• |
Для упрочения кератиновьЬх образований, например шерсти, их обрабатывают фЬрмальдегидом, который «сшивает» цепи белков путем образования метиленовых (—СН2—) мостиков. Последние, как установлено, образуются между е-аминогруппа'ми лизина
и ЧСН-группами тирозина. Формальдегид может быть введен в молекулу кератина также после действия восстановителей по следующей схеме:
RSSR |
RSH + HSR;
2RSH + HCOH ->- RS—CH2—SR + Н20.
В этом случае разорванные цистеиновые связи воссоединяются в более прочные с помощью формалина.
Рис. 30. Модель молекулярной структуры а-ке- ратина: а — протофибрилла, состоящая из трех а-спиралеи. закрученных вместе и входящих в свою очередь в канат; в — микрофибрйлла, содержащая 11 протофибрилл. |
Кератин эластичен, способен
растягиваться во влажном со
стоянии и сокращаться при высы
хании. Растягивание кератина,
как показали рентгеноструктур-
ные исследования (шерсти, волос,
рогов), объясняется переходом
а-конфигурации кератина в
Р-конфигурацию. а-Форма —
складчатая; в изгибе размером 0,51 нм (период идентичности) содержится три остатка аминокислоты. При растяжении обнаруживается р-форма с периодом идентичности 0,33 нм
При растяжении на 100%цепь развертывается полностью (0,515X2). Набухание ирастяжение волос и шерсти во влажной атмосфере связано, по-видимому, сразрывом (обратимым) солеобразных или водородных связей между пептидными цепями
с=о сн NH-— |
/ |
HCR
о: |
.I.--V- |
-NH,- |
-0=С-^ HCR
ОС'
веществами. Они стабилизируют пену в противопожарных жидкостях. Подобным методом получают и керати-новый клей. Продукты деструкции кератинов используются для получения кератиновых пленок, лаков, изготовления пластмасс, эмульгаторов. \
Кератины являются ценным\ источником различных
аминокислот: глютаминовой, цистеина, тирозина и др. По
аминокислотному составу кератин, является полноценным
белком. \
В настоящее время в мясной промышленности СССР организовано промышленное производство некоторых аминокислот на основе гидролиза кератиновых отходов.
Некоторые аминокислоты (например, глютаминовая) получили широкое применение в медицине при лечении ряда заболеваний, связанных с нарушением нервной деятельности. Глютаминовая кислота в виде мононатриевой соли широко используется для улучшения вкуса пищевых продуктов. Добавление к продукту 0,1—0,3% моно-глютамата натрия способствует раскрытию естественного вкуса пищевых продуктов. Большие перспективы имеет получение таких незаменимых аминокислот, как треонин, валин, лизин, лейцин, изолейцин, а также цистина и смесей аминокислот.
При нагревании кератинов в горячей воде большее количество слабых связей разрывается (дисульфидные при этом сохраняются), что приводит к денатурации и необратимому сжатию волокон. Такое явление наблюдается при усадке шерсти и горячей обработке роговых изделий.
В результате таких превращений кератин становится более прочным.
Основная масса кератиновых производных используется в легкой промышленности, но значительное количество отходов (некондиционные рога, копыта, отходы щетины и т. д.) является сырьем для получения пенообразователя, кератинового клея. Пенообразователь получают в результате неглубокого щелочного гидролиза, под давлением. Приэтом разрушаются — S—S—связи. Продукты деструкции кератинов являются поверхностно-активными
МЕЛАНИНЫ
Меланины — это особые пигменты, которые обусловливают в основном окраску кожи. Они откладываются в эпителиальном слое в виде микроскопических аморфных глыбок — зерен.
Образования подобного рода придают окраску волосам, шерсти, перьям и т. п. Меланины трудно растворимы (нерастворимы в воде, солевых растворах, некоторые — в щелочах), похожи в этом отношении на кератины, хотя не содержат серы, а количество азота не превышает 8,8%. Пигменты растворимы в серной кислоте и обесцвечиваются крепкой азотной кислотой, перекисью водорода, сернистой кислотой, хлорной водой. Меланины являются продуктами последовательного окисления тирозина и конденсации продуктов окисления в пигмент-полимер, в основе которого лежит индольное кольцо
■Clij '/Ю2 HOf^\-CU2 _2h
-------- >- ------- *-
HO^n^ J1 ru ТирозиназаiiqI^^ U Л,, Тирозиназа
Nll2 С ООН NH2 COOH
Тирозин ' 3,4-Диоксифени.ла.ланин
NH2XCOOH
Допагхинон Пигмент
Меланины образуются в тканях с участием тканевых ферментов (тирозиназы и др.).
Характерной особенностью кожных придатков является наличие в их составе Fe, Si02 (содержание достигает 7з всех минеральных веществ), придающего еще большую прочность кератинам, а также Са, Р.
ПОТОВЫЕ И САЛЬНЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
Функцией потовых желез является удаление с потом значительных количеств воды (иногда до 7з воды, выделяемой из организма) и некоторых продуктов обмена. Сухой остаток пота составляет около 1,2%, из которых 7з— Ч2 минеральных веществ. Из органических соединений с потом выделяются мочевина, креатин, креатинин, мочевая кислота, а также летучие жирные кислоты (в том числе масляная, капроновая и др.), придающие поту характерный запах.
Секрет сальных желез — густая масса белого цвета, предназначенная для защиты поверхностного слоя ткани от высыхания, участвующая в регуляции теплообмена и предохранении от проникновения микроорганизмов.
Секрет сальных и потовых желез, соединяясь вместе, образует жиропот. Практическое значение имеет жиропот овец (составляет несколько десятков процентов от массы шерсти). Его получают промыванием шерсти в мыльной воде или Извлекают органическими растворителями, которые, однако, ухудшают качество шерсти. Очищенный жиропот овец — ланолин — светло-желтое, мазеобразное вещество (смесь липидов).
В состав жиропота входят в виде эфиров (воски) высокомолекулярные спирты (цериловый, ланолиновый,
карнаубовыи), холестерин (особенно много), глицерин с высокомолекулярными жирными кислотами, главным образом пальмитиновой, церотиновой (26 углеродных атомов) и миристиновой, а также белки и минеральные вещества. Широкое применение в медицине нашел ланолин как основа для мазей и кремов, способный поглощать значительное количество воды (200—300%) и устойчивый при хранении.
Глава IV.